RPL39 Inhibidores

Los inhibidores comunes de RPL39 incluyen, pero no se limitan a Anisomycin CAS 22862-76-6, Cycloheximide CAS 66-81-9, Harringtonin CAS 26833-85-2, Homoharringtonine CAS 26833-87-4 y α-Sarcin CAS 86243-64-3.

Los inhibidores químicos de la RPL39 pueden ejercer sus efectos inhibidores a través de diversos mecanismos dirigidos a la función ribosómica, en particular al proceso de síntesis de proteínas. La anisomicina actúa inhibiendo la actividad peptidil transferasa en el ribosoma, que es un paso crítico para la formación de enlaces peptídicos. Esta acción puede conducir a la inhibición de RPL39 impidiendo su participación en este proceso esencial. De forma similar, la cicloheximida interfiere con el paso de translocación en la síntesis de proteínas actuando sobre la subunidad ribosomal 60S, que es donde opera la RPL39. La Harringtonina y la Homoharringtonina se dirigen ambas a la fase de elongación de la síntesis proteica, bloqueando la Harringtonina la reacción de la peptidil transferasa e inhibiendo la Homoharringtonina el paso inicial de elongación, lo que inhibiría directamente el papel de RPL39 durante la traducción.

Además de estos inhibidores, la ricina inactiva la subunidad ribosómica 60S depurando el ARNr, lo que conduce a la inhibición de RPL39 al impedir la función del ribosoma. La alfa-sarcina escinde un sitio específico dentro del ARN ribosómico, interrumpiendo la función del ribosoma e inhibiendo así el papel de RPL39 en la síntesis de proteínas. La emetina se une a la subunidad 40S, provocando la inhibición de la elongación proteica, lo que impediría el papel funcional de RPL39 en el ribosoma. Se sabe que la puromicina provoca la terminación prematura de la cadena durante la traducción, lo que inhibiría a RPL39 al impedir su papel normal en este proceso. La tetraciclina, al unirse a la subunidad 30S, inhibe la unión del aminoacil-ARNt, esencial para la función de RPL39 en la subunidad 60S. El cloranfenicol interfiere con la actividad peptidil transferasa en la subunidad 50S, lo que inhibiría la función de RPL39 en la síntesis de proteínas. La blasticidina S, como algunas otras, inhibe la actividad peptidil transferasa, inhibiendo directamente la función de RPL39 en la formación de enlaces peptídicos. Por último, la esparsomicina se une a la subunidad 50S e inhibe la formación de enlaces peptídicos, inhibiendo así la función de RPL39 en la catálisis de la síntesis de proteínas. Cada una de estas sustancias químicas puede provocar la inhibición de RPL39 al alterar su función esencial en la maquinaria ribosómica responsable de la síntesis de proteínas.