RPL24 Inhibidores

Los inhibidores comunes de RPL24 incluyen, entre otros, α-Sarcina CAS 86243-64-3, Cicloheximida CAS 66-81-9, Anisomicina CAS 22862-76-6, Clorhidrato de Blasticidina S CAS 3513-03-9 y Emetina CAS 483-18-1.

Los inhibidores químicos de RPL24 pueden alterar su función a través de varios mecanismos, cada uno relacionado con el papel de la proteína dentro del complejo ribosómico. La ricina, una conocida proteína que inactiva el ribosoma, inactiva la RPL24 depurando la subunidad ribosómica grande, impidiendo la unión de los factores de elongación y deteniendo eficazmente la síntesis de proteínas. Del mismo modo, la alfa-sarcina escinde un enlace fosfodiéster específico en el ARN ribosómico de la subunidad grande, comprometiendo la integridad estructural necesaria para la función de RPL24 en la síntesis de proteínas. La cicloheximida, un antibiótico glutarimida, se dirige al sitio E de la subunidad ribosómica 60S, que incluye a RPL24, bloqueando el paso de translocación de la elongación proteica y provocando una acumulación de aminoácidos no enlazados.

La anisomicina actúa uniéndose al ribosoma e impidiendo que la peptidil transferasa forme enlaces peptídicos, un proceso crucial para la función de RPL24. La blasticidina S también se dirige al centro de la peptidil transferasa, pero lo hace inhibiendo directamente la formación de enlaces peptídicos. La emetina, un alcaloide isoquinolina, se une a la subunidad ribosomal 40S y, en consecuencia, inhibe la elongación de las cadenas peptídicas, lo que limita indirectamente la función de la subunidad 60S que contiene RPL24. Tanto la harringtonina como la homoharringtonina actúan bloqueando el centro de la peptidil transferasa del ribosoma, donde la RPL24 es un componente crítico, impidiendo así el inicio de la síntesis de proteínas y la elongación de los péptidos nacientes. La neomicina se une a la subunidad ribosómica 30S e induce una lectura errónea del ARNm, afectando indirectamente a la subunidad 60S y a la RPL24 asociada al provocar errores en la traducción. La esparsomicina se une a la subunidad 50S e inhibe la formación de enlaces peptídicos, impidiendo directamente la función de RPL24 en el ribosoma. La puromicina provoca la terminación prematura de la cadena al imitar la estructura del aminoacil-ARNt, lo que provoca la liberación de cadenas polipeptídicas incompletas del ribosoma, entre las que se encuentra RPL24. La tetraciclina se une a la subunidad 30S e inhibe la unión del aminoacil-ARNt, lo que obstaculiza indirectamente la función de RPL24 al impedir la correcta elongación de la traducción en la subunidad 60S. Cada una de estas sustancias químicas interrumpe la capacidad del ribosoma para sintetizar proteínas al dirigirse específicamente a funciones que son esenciales para la contribución activa de RPL24, lo que conduce a su inhibición funcional.