RDH10 Inhibidores

Los inhibidores comunes de RDH10 incluyen, entre otros, Citral CAS 5392-40-5, 4-(Dimethylamino)benzaldehyde CAS 100-10-7, N-Ethylmaleimide CAS 128-53-0, Disulfiram CAS 97-77-8 y α-Iodoacetamide CAS 144-48-9.

Los inhibidores químicos de la RDH10 pueden ejercer sus efectos inhibidores a través de diversas interacciones moleculares que alteran directamente la función enzimática de la proteína. El citral, un aldehído, puede formar un aducto de base de Schiff con el grupo alcohol de la RDH10, impidiendo su actividad catalítica al modificar directamente el sitio activo de la enzima. Del mismo modo, el 4-Dimetilaminobenzaldehído puede inhibir la RDH10 formando también una base de Schiff en el sitio activo, obstruyendo así el proceso de conversión del retinol en retinal. La N-etilmaleimida tiene la capacidad de modificar irreversiblemente los residuos de cisteína de la RDH10, que son esenciales para la acción catalítica de la enzima, lo que provoca una inhibición sostenida. El disulfiram se dirige a la RDH10 uniéndose al ion cobre en el sitio activo de la enzima, un componente crítico para la función de la RDH10, y por lo tanto inhibe la actividad de la proteína.

La yodoacetamida actúa sobre la RDH10 alquilando sus grupos tiol, lo que provoca una inhibición irreversible de su función enzimática. La quercetina, por su capacidad de unirse al sitio activo de la RDH10, puede bloquear el acceso de la enzima a su sustrato natural, el retinol, inhibiendo eficazmente su función. La emodina interfiere en la actividad de la RDH10 intercalándose en el sitio activo y posiblemente alterando la conformación de la enzima, necesaria para la unión del retinol. La floretina compite con el retinol por el sitio activo de la RDH10, actuando así como inhibidor competitivo e impidiendo que la enzima catalice su sustrato. La capsaicina se une al mismo sitio y actúa de forma similar como inhibidor competitivo, bloqueando la función de la RDH10. El fomepizol compite directamente con el retinol en el sitio del sustrato alcohólico de la RDH10, inhibiendo eficazmente la oxidación del retinol. Por último, la isotretinoína, al unirse al sitio activo de la RDH10, también actúa como inhibidor competitivo, obstruyendo el procesamiento normal del retinol e inhibiendo así la actividad de la RDH10.