Date published: 2025-11-7

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RARS2 Inhibidores

Los inhibidores comunes de RARS2 incluyen, entre otros, Puromicina CAS 53-79-2, Cloranfenicol CAS 56-75-7, Tetraciclina CAS 60-54-8, Cicloheximida CAS 66-81-9 y Anisomicina CAS 22862-76-6.

Los inhibidores químicos de la arginil-ARNt sintetasa (RARS2) actúan impidiendo varias etapas de la síntesis de proteínas, que es esencial para el correcto funcionamiento de esta enzima. Se sabe que la puromicina provoca la terminación prematura de la cadena durante el proceso de traducción. Al hacerlo, inhibe la elongación de las cadenas peptídicas, lo que repercute directamente en la función de RARS2 de unir la arginina a su ARNt correspondiente. Del mismo modo, la anisomicina altera la síntesis de proteínas al inhibir la actividad de la peptidil transferasa, que es crucial para la formación de enlaces peptídicos. Esta inhibición conduce a una menor disponibilidad de cadenas polipeptídicas que requieren arginilación, una actividad central para la función de RARS2. La cicloheximida y la emetina se dirigen al paso de translocación de diferentes maneras: la cicloheximida afecta al ribosoma eucariótico y la emetina actúa sobre el movimiento ribosómico a lo largo del ARNm. Estas acciones dan lugar a una disminución del conjunto de polipéptidos y ARNt con los que RARS2 puede interactuar, reduciendo así indirectamente su actividad.

Las sustancias químicas que afectan a las fases de iniciación y elongación de la síntesis proteica también influyen en el RARS2. La harringtonina y el mepesuccinato de omacetaxina bloquean la reacción de la peptidil transferasa y el paso inicial de elongación de la traducción, respectivamente. Esto conduce a una menor demanda de la actividad de aminoacilación de RARS2, ya que se elongan menos péptidos nacientes. La unión de la pactamicina a la subunidad ribosomal 30S provoca la inhibición del inicio de la síntesis proteica, lo que afecta indirectamente a RARS2 al reducir los procesos de traducción mitocondrial. El ácido fusídico congela de forma única el ribosoma durante la síntesis de proteínas al impedir el recambio del factor de elongación G (EF-G), lo que paraliza el proceso de traducción en el que RARS2 está activo. Por último, la esparsomicina se une al centro de la peptidil transferasa, inhibiendo directamente la actividad de la enzima e impidiendo así la síntesis de proteínas que RARS2 arginilaría normalmente. Cada uno de estos inhibidores, al dirigirse a diferentes pasos dentro de la vía de síntesis de proteínas, contribuye a la inhibición indirecta de las funciones esenciales realizadas por RARS2.

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Nombre del productoNÚMERO DE CAS #Número de catálogoCantidadPrecioMENCIONESClasificación

Puromycin

53-79-2sc-205821
sc-205821A
10 mg
25 mg
¥1839.00
¥3565.00
436
(1)

La puromicina inhibe la síntesis de proteínas al provocar la terminación prematura de la cadena durante la traducción. Esta acción de la puromicina puede provocar la inhibición funcional del RARS2, ya que detiene la elongación de las cadenas peptídicas, impidiendo así que el RARS2 desempeñe su función de aminoacilación del ARNt con arginina.

Chloramphenicol

56-75-7sc-3594
25 g
¥598.00
10
(1)

El cloranfenicol se une al ribosoma bacteriano e inhibe la síntesis de proteínas. Aunque la RARS2 es una proteína mitocondrial, el cloranfenicol puede inhibir la síntesis de proteínas mitocondriales, lo que puede inhibir indirectamente la función de la RARS2 al impedir su incorporación a complejos funcionales dentro de las mitocondrias.

Tetracycline

60-54-8sc-205858
sc-205858A
sc-205858B
sc-205858C
sc-205858D
10 g
25 g
100 g
500 g
1 kg
¥699.00
¥1038.00
¥2990.00
¥4614.00
¥7017.00
6
(1)

La tetraciclina se une a la subunidad 30S del ribosoma bacteriano, inhibiendo la síntesis de proteínas. Al igual que el cloranfenicol, la tetraciclina puede afectar a la síntesis de proteínas mitocondriales y, por tanto, inhibir indirectamente la función de RARS2.

Cycloheximide

66-81-9sc-3508B
sc-3508
sc-3508A
100 mg
1 g
5 g
¥451.00
¥925.00
¥2888.00
127
(5)

La cicloheximida inhibe la síntesis de proteínas eucariotas al interferir con el paso de translocación en el ribosoma. La inhibición de la síntesis proteica global puede reducir indirectamente la actividad del RARS2 al limitar su interacción con las cadenas polipeptídicas recién sintetizadas y sus ARNt de sustrato.

Anisomycin

22862-76-6sc-3524
sc-3524A
5 mg
50 mg
¥1094.00
¥2866.00
36
(2)

La anisomicina interfiere en la síntesis de proteínas al inhibir la actividad peptidil transferasa del ribosoma. Al obstaculizar la formación de enlaces peptídicos, inhibe indirectamente la RARS2 al limitar la disponibilidad de polipéptidos alargados que requieren arginilación.

Harringtonin

26833-85-2sc-204771
sc-204771A
sc-204771B
sc-204771C
sc-204771D
5 mg
10 mg
25 mg
50 mg
100 mg
¥2200.00
¥3949.00
¥5359.00
¥6769.00
¥10143.00
30
(1)

La harringtonina inhibe la síntesis de proteínas al bloquear la reacción de la peptidil transferasa. Esta acción inhibe indirectamente la RARS2 al impedir la elongación de los péptidos nacientes, reduciendo la demanda de su actividad de aminoacilación.

Emetine

483-18-1sc-470668
sc-470668A
sc-470668B
sc-470668C
1 mg
10 mg
50 mg
100 mg
¥3971.00
¥6386.00
¥15016.00
¥27675.00
(0)

La emetina bloquea la síntesis de proteínas al inhibir el movimiento de los ribosomas a lo largo del ARNm. Este bloqueo puede inhibir indirectamente el RARS2 al disminuir el uso del arginil-ARNt en la síntesis de proteínas dentro de la mitocondria.

Fusidic acid

6990-06-3sc-215065
1 g
¥3294.00
(0)

El ácido fusídico impide el recambio del factor de elongación G (EF-G) del ribosoma, congelando eficazmente el ribosoma durante la síntesis de proteínas. Esto inhibe indirectamente el RARS2 al paralizar el proceso de traducción en las mitocondrias donde opera el RARS2.

Homoharringtonine

26833-87-4sc-202652
sc-202652A
sc-202652B
1 mg
5 mg
10 mg
¥575.00
¥1388.00
¥2008.00
11
(1)

La omacetaxina inhibe la síntesis de proteínas impidiendo el paso inicial de elongación de la traducción. Esta inhibición puede afectar indirectamente a la RARS2 al reducir la tasa global de síntesis de proteínas, disminuyendo así la demanda funcional de la actividad enzimática de la RARS2.