QRSL1 Inhibidores

Los inhibidores comunes de QRSL1 incluyen, pero no se limitan a, tetraciclina CAS 60-54-8, cloranfenicol CAS 56-75-7, puromicina CAS 53-79-2, cicloheximida CAS 66-81-9 y α-manitina CAS 23109-05-9.

Los inhibidores químicos del QRSL1 pueden actuar a través de diversos mecanismos para obstaculizar su papel en la síntesis de proteínas. Por ejemplo, la tetraciclina se dirige a la subunidad 30S del ribosoma, una acción que afecta directamente al proceso de traducción en el que QRSL1 desempeña un papel integral a través de la aminoacilación de los ARNt. Del mismo modo, el cloranfenicol ejerce su efecto inhibidor uniéndose a la subunidad ribosómica 50S, bloqueando la actividad peptidil transferasa crucial para la elongación proteica, lo que repercute en el papel de QRSL1 en el proceso de traducción. La puromicina, que imita a un aminoacil-ARNt, provoca la terminación prematura de la cadena proteica, alterando la función normal de QRSL1 al impedir la incorporación adecuada de los ARNt a la cadena polipeptídica en crecimiento. La cicloheximida obstruye específicamente el paso de translocación dentro de las células eucariotas, afectando así a la maquinaria traslacional a la que contribuye el QRSL1.

Al alterar aún más la función del QRSL1, la ricina inactiva los ribosomas modificando el ARNr, anulando las funciones ribosómicas de las que dependen los ARNt modificados por el QRSL1 durante la síntesis de proteínas. La α-manitina inhibe la ARN polimerasa II, lo que reduce la reserva total de ARNm, disminuyendo indirectamente la participación del QRSL1 en la traducción debido a la menor demanda de su función de modificación del ARNt. La anisomicina influye en el proceso interfiriendo en la reacción de la peptidil transferasa, que es crucial durante el paso de elongación en el que intervienen los ARNt aminoacilados por QRSL1. La harringtonina interrumpe el paso inicial de elongación de la cadena en el ribosoma, que requiere ARNt modificados por QRSL1 para que se produzca el proceso de traducción. El ácido fusídico obstaculiza el recambio de EF-G, paralizando el proceso de síntesis de proteínas y, a su vez, reduciendo la demanda funcional de actividad de QRSL1. La esparsomicina y la emetina también contribuyen a la inhibición de QRSL1 al dirigirse a la subunidad ribosómica 50S para inhibir la peptidil transferasa y al obstruir la translocación ribosómica a lo largo del ARNm, respectivamente. Por último, la toxina diftérica se dirige a EF-2, impidiendo el paso de translocación de la síntesis proteica y, por tanto, limitando indirectamente el papel de QRSL1 en el proceso de traducción.