PTPλ Inhibidores

Los inhibidores PTPλ comunes incluyen, entre otros, ortovanadato sódico CAS 13721-39-6, zinc CAS 7440-66-6, suramina sódica CAS 129-46-4, óxido de fenilarsina CAS 637-03-6 y estibogluconato sódico CAS 16037-91-5.

Los inhibidores químicos de la PTPλ incluyen una serie de compuestos que pueden unirse a la actividad enzimática de esta proteína y obstruirla. El bis(maltolato)oxovanadio(IV) se dirige a la PTPλ ocupando el sitio de reconocimiento del fosfato, que es crucial para la función de la enzima de eliminar los grupos fosfato de sus sustratos. Del mismo modo, el ortovanadato de sodio actúa como un inhibidor competitivo imitando al sustrato y compitiendo por el sitio activo de PTPλ, inhibiendo así su actividad fosfatasa. El cloruro de zinc, otro inhibidor, puede bloquear el acceso del sustrato al sitio activo o desencadenar cambios conformacionales en PTPλ que reducen su eficiencia catalítica. La suramina, conocida por su capacidad para unirse a diversas proteínas, también se une al sitio activo de la PTPλ, impidiendo que la enzima interactúe con sus sustratos.

Además, el óxido de fenilarsina actúa interactuando con los ditioles vicinales dentro del sitio activo de la PTPλ, un componente crítico para la acción catalítica de la enzima. El estibogluconato sódico inhibe la PTPλ ocupando el mismo sitio e interfiriendo en la desfosforilación del sustrato. El ácido 3-(3,5-dibromo-4-hidroxibenzoil)-2-etilbenzofurano-6-sulfónico simula el estado de transición de los sustratos ésteres de fosfato de la enzima, actuando así como inhibidor competitivo. El inhibidor irreversible 4-(2-Aminoetil)fluoruro de bencenosulfonilo hidrocloruro forma un fuerte enlace covalente con un residuo de serina en el sitio activo de PTPλ, lo que resulta en una inhibición sostenida. El ácido 5-yodo-salicílico y el ácido 4-hidroxi-3-nitrofenilacético son inhibidores competitivos que imitan la estructura de los sustratos naturales de la PTPλ, reduciendo eficazmente la actividad de la enzima. La 2-sodio-4-amino-5-hidroxi-6-(hidroximetil)-3-(2H)-piridazinona quelatiza el ion metálico catalítico, indispensable para la actividad de la PTPλ. Por último, la oxitiamina altera el estado de fosforilación de la PTPλ al antagonizar la tiamina, que es necesaria para la función habitual de la enzima.