PRSS35 Inhibidores

Los inhibidores comunes del PRSS35 incluyen, entre otros, el clorhidrato de AEBSF CAS 30827-99-7, el mesilato de Gabexato CAS 56974-61-9, el mesilato de Nafamostat CAS 82956-11-4, el mesilato de Camostat CAS 59721-29-8 y el Sivelestat CAS 127373-66-4.

Los inhibidores químicos de la PRSS35 pueden impedir la función de la proteína a través de varios mecanismos, todos los cuales implican la interrupción selectiva de su actividad proteolítica. El AEBSF es uno de estos inhibidores, que actúa modificando covalentemente el grupo hidroxilo del residuo de serina en el sitio activo de la PRSS35, obstruyendo así su acción enzimática. El hidrocloruro de fluoruro de 4-(2-aminoetil) bencenosulfonilo actúa de forma similar, uniéndose directamente al residuo de serina de la PRSS35 para impedir la ruptura de los enlaces peptídicos que la proteasa catalizaría de otro modo. El mesilato de gabexato y el mesilato de nafamostat actúan en la misma línea, proporcionando un bloqueo al sitio activo de la PRSS35 e impidiendo su función proteasa normal. La intervención de estas sustancias químicas garantiza que se detenga la escisión específica del sustrato que suele ejecutar la PRSS35.

La inhibición adicional se consigue con productos químicos como el mesilato de Camostat, que se une a la PRSS35 e inhibe su actividad enmascarando el sitio activo de la enzima, impidiendo la interacción con sus sustratos. El sivelestat y el alvelestat, si bien se desarrollaron inicialmente para inhibir la elastasa de neutrófilos, poseen la capacidad de inhibir las proteasas de serina en sentido amplio, incluida la PRSS35, al unirse al sitio activo de la enzima. Z-FA-FMK, un inhibidor basado en péptidos, interactúa con PRSS35 de manera similar, impidiendo la hidrólisis de proteínas sustrato. La ulinastatina ofrece inhibición al unirse a la PRSS35 y a otras serina proteasas, suprimiendo así la actividad de la enzima. La aprotinina, un inhibidor de proteasas de amplio espectro, también puede inhibir la PRSS35 formando complejos estequiométricos reversibles con serina proteasas. Por último, la leupeptina, que inhibe tanto las proteasas de serina como las de cisteína, inhibe el PRSS35 mediante la formación de un complejo estable con el sitio activo de la enzima, neutralizando eficazmente su función proteolítica. Cada una de estas sustancias químicas actúa para inhibir directamente la actividad de la PRSS35, asegurando que se impida el papel de la proteína en la catalización de la ruptura de enlaces peptídicos específicos.