Los inhibidores de la protamina 2 son una clase de compuestos químicos que actúan uniéndose selectivamente a la protamina 2, una proteína implicada en la regulación de los ácidos nucleicos, en particular en la organización de la cromatina espermática. La protamina 2, a diferencia de su homóloga la protamina 1, se caracteriza por un mayor contenido en arginina y un modo diferente de interacción con el ADN. Los inhibidores de la protamina 2 suelen actuar interfiriendo en la capacidad de esta proteína para compactar y estabilizar el ADN durante las últimas fases de la espermatogénesis. La alteración de la interacción protamina-ADN puede conducir a la alteración de los complejos nucleoproteicos, afectando a la condensación y empaquetamiento del material genético en los espermatozoides. Desde el punto de vista químico, los inhibidores de la protamina 2 pueden poseer características estructurales específicas, como grupos altamente cargados que les permiten interactuar con los residuos de arginina de la protamina 2 cargados positivamente. Estos inhibidores a menudo se basan en interacciones electrostáticas o enlaces de hidrógeno para bloquear o modificar la función de la protamina 2. Estructuralmente, los inhibidores de la protamina 2 presentan una diversidad considerable, desde moléculas pequeñas hasta compuestos macromoleculares más grandes. Algunos inhibidores pueden incluir análogos peptídicos diseñados para imitar regiones de la protamina 2, mientras que otros son pequeñas moléculas orgánicas diseñadas para encajar en los bolsillos de unión clave o para interrumpir estados conformacionales esenciales de la protamina 2. Estos inhibidores han demostrado su utilidad en el estudio de la biología estructural de la cromatina espermática, ya que pueden ayudar a revelar los entresijos de la formación de complejos nucleoproteicos. Además, pueden servir como herramientas para comprender las vías bioquímicas que rigen la unión y compactación del ácido nucleico, contribuyendo así a una comprensión más amplia de la regulación del material genético a nivel molecular. Su papel en la inhibición de una interacción proteína-ADN natural también puede aportar información sobre la evolución de las proteínas de unión al ADN y los procesos de remodelación de la cromatina.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Heparin | 9005-49-6 | sc-507344 | 25 mg | ¥1320.00 | 1 | |
La heparina, un anticoagulante, puede influir indirectamente en la Protamina 2 (PRM2) al interactuar con sus socios de unión. La heparina impide la formación del complejo PRM2-heparina, alterando la función normal de la PRM2 en la compactación del ADN durante la maduración del esperma. Esta alteración puede conducir a un deterioro de la estructura de la cromatina y a una posible inhibición de la actividad de la PRM2. | ||||||
Nifedipine | 21829-25-4 | sc-3589 sc-3589A | 1 g 5 g | ¥654.00 ¥1918.00 | 15 | |
El nifedipino, un bloqueante de los canales de calcio, puede modular indirectamente el PRM2 al afectar a la homeostasis del calcio. Como el calcio es esencial para la función espermática, la alteración de sus niveles con nifedipino puede afectar a la función de la PRM2 durante la condensación de la cromatina espermática. La alteración de los procesos dependientes del calcio puede conducir a un deterioro de la compactación del ADN mediada por la PRM2. | ||||||
Sodium nitroprusside dihydrate | 13755-38-9 | sc-203395 sc-203395A sc-203395B | 1 g 5 g 100 g | ¥474.00 ¥936.00 ¥1749.00 | 7 | |
El nitroferricianuro sódico, un donante de óxido nítrico, puede influir indirectamente en la PRM2 a través de la señalización del óxido nítrico. El óxido nítrico, generado por el nitroprusiato sódico, puede afectar a las vías celulares relacionadas con la maduración del esperma. La alteración de estas vías puede provocar cambios en la función de la PRM2 durante la condensación de la cromatina, inhibiendo potencialmente su actividad. | ||||||
Auranofin | 34031-32-8 | sc-202476 sc-202476A sc-202476B | 25 mg 100 mg 2 g | ¥1692.00 ¥2369.00 ¥21425.00 | 39 | |
La auranofina, un compuesto que contiene oro, puede modular indirectamente la PRM2 al afectar a la homeostasis redox. Como el equilibrio redox es crucial para la función espermática, los cambios inducidos por la auranofina en el estrés oxidativo pueden afectar a la función de la PRM2 durante la condensación de la cromatina espermática. La alteración de los procesos dependientes de la redox puede conducir a un deterioro de la compactación del ADN mediada por la PRM2. | ||||||
Amiloride | 2609-46-3 | sc-337527 | 1 g | ¥3272.00 | 7 | |
La amilorida, un bloqueante de los canales de sodio, puede influir indirectamente en la PRM2 al afectar a los niveles intracelulares de sodio. Los cambios en la homeostasis del sodio pueden repercutir en procesos celulares cruciales para la maduración del esperma, afectando en consecuencia a la función de la PRM2 durante la condensación de la cromatina. La alteración de los niveles de sodio puede conducir a un deterioro de la compactación del ADN mediada por la PRM2. | ||||||
Dimethyl Sulfoxide (DMSO) | 67-68-5 | sc-202581 sc-202581A sc-202581B | 100 ml 500 ml 4 L | ¥338.00 ¥1297.00 ¥10154.00 | 136 | |
El dimetilsulfóxido (DMSO) puede modular indirectamente la PRM2 alterando los procesos celulares relacionados con la maduración espermática. Como disolvente con efectos diversos, el DMSO puede afectar a la integridad de las membranas celulares y a las vías de transducción de señales, influyendo potencialmente en la función de la PRM2 durante la condensación de la cromatina. Los cambios en estos procesos pueden conducir a un deterioro de la compactación del ADN mediada por la PRM2. | ||||||
A23187 | 52665-69-7 | sc-3591 sc-3591B sc-3591A sc-3591C | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | ¥609.00 ¥1444.00 ¥2245.00 ¥3509.00 | 23 | |
El A23187, un ionóforo de calcio, puede influir indirectamente en la PRM2 promoviendo la afluencia de calcio. El aumento de los niveles de calcio intracelular puede afectar a vías celulares cruciales para la maduración del esperma, lo que posteriormente influye en la función de la PRM2 durante la condensación de la cromatina. Los cambios en los procesos dependientes del calcio pueden conducir a un deterioro de la compactación del ADN mediada por la PRM2. | ||||||
2,3-Butanedione 2-Monoxime | 57-71-6 | sc-203774 sc-203774A sc-203774B sc-203774C | 25 g 100 g 250 g 500 g | ¥463.00 ¥857.00 ¥1783.00 ¥3159.00 | ||
La 2,3-butanediona monoxima, un inhibidor de la miosina ATPasa, puede modular indirectamente la PRM2 al afectar a los procesos celulares implicados en la maduración del esperma. Como inhibidor de la miosina ATPasa, puede influir en la dinámica del citoesqueleto y el transporte intracelular, afectando potencialmente a la función de la PRM2 durante la condensación de la cromatina. Los cambios en estos procesos pueden conducir a un deterioro de la compactación del ADN mediada por la PRM2. | ||||||
Iodoacetic acid | 64-69-7 | sc-215183 sc-215183A | 10 g 25 g | ¥632.00 ¥1094.00 | ||
El ácido yodoacético, un agente alquilante, puede influir indirectamente en la PRM2 modificando las proteínas celulares implicadas en la maduración espermática. Como agente alquilante, puede alterar la función de proteínas cruciales para la compactación del ADN mediada por la PRM2 durante la condensación de la cromatina. Las modificaciones inducidas por el ácido yodoacético pueden provocar un deterioro de la actividad de la PRM2 y comprometer la estructura de la cromatina espermática. | ||||||
2-APB | 524-95-8 | sc-201487 sc-201487A | 20 mg 100 mg | ¥305.00 ¥587.00 | 37 | |
El borato de 2-aminoetoxidifenilo (2-APB), un inhibidor del receptor IP3, puede modular indirectamente la PRM2 al afectar a la señalización del calcio. Como inhibidor del receptor IP3, el 2-APB puede alterar la liberación intracelular de calcio, influyendo en vías celulares cruciales para la maduración espermática. Los cambios en los procesos dependientes del calcio pueden afectar a la función de la PRM2 durante la condensación de la cromatina, lo que conduce a un deterioro de la compactación del ADN. | ||||||