PRB2 Inhibidores

Los inhibidores comunes de PRB2 incluyen, entre otros, quimostatina CAS 9076-44-2, E-64 CAS 66701-25-5, hemisulfato de leupeptina CAS 55123-66-5, fosforamidón CAS 119942-99-3 y clorhidrato de AEBSF CAS 30827-99-7.

Los inhibidores químicos de la PRB2 funcionan a través de varios mecanismos para impedir su actividad proteolítica. La quimostatina se dirige directamente a las proteasas similares a la quimotripsina, y dada la similitud de la PRB2 con estas enzimas, su actividad puede inhibirse, reduciendo su papel en los procesos proteolíticos. E-64 sirve para inhibir de forma irreversible las cisteína proteasas; aunque no se afirma directamente que la PRB2 sea una cisteína proteasa, la reducción de las actividades de las proteasas relacionadas puede disminuir la capacidad funcional de la PRB2 al alterar el entorno proteásico en el que opera. Del mismo modo, la leupeptina, que inhibe tanto las serina como las cisteína proteasas, puede provocar una disminución general de la actividad proteasa, disminuyendo así la capacidad de PRB2 para interactuar con sus sustratos.

Además, aunque la Pepstatina A inhibe específicamente las proteasas aspárticas y el Fosforamidón inhibe las metaloproteasas, su uso puede dar lugar a una reducción general de la actividad proteolítica dentro de las vías en las que participa la PRB2, lo que puede tener un efecto indirecto sobre su función. El AEBSF y la Aprotinina, ambos inhibidores de las serina proteasas, pueden impedir la activación o la función de la PRB2 al reducir la actividad de las serina proteasas necesarias para su funcionamiento óptimo. Antipain también se dirige a serina y cisteína proteasas y, al hacerlo, puede reducir indirectamente la actividad de PRB2 al limitar el procesamiento proteolítico. ALLN, que actúa sobre las calpaínas y el proteasoma, puede disminuir el corte proteolítico dentro de la vía de PRB2, restringiendo potencialmente su actividad funcional. La inhibición de las aminopeptidasas por Bestatin puede conducir a una reducción del corte de los péptidos necesarios para la actividad de PRB2. Por último, la lactocistina y el MG-132, ambos inhibidores del proteasoma, pueden impedir la degradación de proteínas que forman parte de la misma vía que la PRB2, lo que conduce a una reducción indirecta de la actividad proteolítica de la PRB2.