PDIA2 Inhibidores

Entre los inhibidores comunes de PDIA2 se incluyen, entre otros, la quercetina CAS 117-39-5, el trihidrato de rutina CAS 250249-75-3, la bacitracina CAS 1405-87-4, el E-64 CAS 66701-25-5 y la curcumina CAS 458-37-7.

Los inhibidores de PDIA2 se refieren a una clase de pequeñas moléculas diseñadas para atacar y modular la actividad de la proteína disulfuro isomerasa A2 (PDIA2), miembro de la familia de las proteínas disulfuro isomerasas (PDI). Las PDI son enzimas cruciales localizadas principalmente en el retículo endoplásmico (RE) de las células eucariotas, donde desempeñan un papel fundamental para asegurar el correcto plegamiento y maduración de las proteínas catalizando la formación, reducción e isomerización de los enlaces disulfuro. PDIA2, en particular, es una PDI esencial residente en el RE que contribuye al control de calidad de las proteínas, al plegamiento oxidativo de proteínas y a la gestión del estrés del RE.

Los inhibidores de PDIA2 están diseñados para modular la función de PDIA2, normalmente uniéndose a sus sitios activos o residuos catalíticos de cisteína. Al hacerlo, estos inhibidores interrumpen las actividades de chaperona e isomerasa de PDIA2, que son cruciales para el correcto plegamiento de las proteínas nacientes dentro del RE. Esta alteración puede conducir a la acumulación de proteínas mal plegadas, la activación de la respuesta a proteínas no plegadas (UPR) y, en última instancia, el estrés del RE, que está implicado en varios procesos fisiológicos y patológicos. Investigadores y científicos emplean inhibidores de PDIA2 en estudios para dilucidar el papel de PDIA2 en el plegamiento de proteínas, las respuestas al estrés de RE y procesos celulares como la homeostasis redox. La comprensión de los mecanismos por los que los inhibidores de PDIA2 interactúan con la enzima ayuda a diseccionar la intrincada red de control de calidad de las proteínas del RE, ofreciendo perspectivas sobre posibles vías para la modulación de las respuestas celulares al estrés del RE y la acumulación de proteínas mal plegadas. Estos inhibidores sirven como valiosas herramientas para investigar los mecanismos moleculares que subyacen al plegamiento de proteínas y la respuesta al estrés del RE, lo que puede tener implicaciones más amplias en la comprensión de la fisiología celular y los procesos patológicos.