PARV (parvin) Inhibidores

La familia parvin de proteínas de unión a actina desempeña un papel crucial en la motilidad, adhesión y señalización celular. Esta familia incluye varias isoformas, como la alfa-parvina (también conocida como actopaxina), la beta-parvina y la gamma-parvina, cada una con funciones distintas pero solapadas. Estas proteínas se localizan principalmente en las adhesiones focales, donde interactúan con las integrinas y el citoesqueleto de actina, vinculando así las interacciones de la matriz extracelular (MEC) a las vías de señalización intracelular. Las proteínas parvin se unen a los filamentos de actina y participan en la regulación del citoesqueleto de actina, influyendo en la forma y el movimiento de las células y en la estabilidad mecánica de las uniones célula-célula y célula-ECM. También interactúan con otras proteínas de adhesión focal, como la quinasa ligada a la integrina (ILK), que es esencial para las vías de transducción de señales que regulan la supervivencia, proliferación y diferenciación celular. La desregulación de las proteínas de la familia parvin ha sido implicada en varias condiciones patológicas, incluido el cáncer, donde las alteraciones en la adhesión y la motilidad celular son críticas. Dirigirse a la familia parvin de proteínas de unión a actina utilizando pequeñas moléculas permite una investigación detallada de su papel en la organización del citoesqueleto y la adhesión celular. Al alterar o inhibir estas proteínas, los investigadores pueden estudiar los efectos sobre la motilidad celular, la forma y la integridad de las interacciones célula-célula y célula-matriz extracelular. Este enfoque ayuda a comprender cómo interactúan las proteínas parvin con otros componentes del complejo de adhesión focal y el citoesqueleto de actina. También proporciona información sobre las vías de señalización implicadas en la supervivencia, proliferación y diferenciación celular, en las que las proteínas parvin desempeñan un papel fundamental.