La clase de los inhibidores de P23 comprende un conjunto diverso de compuestos químicos diseñados estratégicamente para modular procesos celulares y vías de señalización, lo que conduce a la inhibición o modulación eficaz de P23. La geldanamicina y su derivado, el 17-AAG, actúan como inhibidores competitivos uniéndose al sitio de unión al ATP de P23, interrumpiendo su actividad de chaperona molecular y comprometiendo el plegamiento y la estabilidad de las proteínas cliente. La quercetina y el EGCG inhiben indirectamente la P23 al interferir con el complejo Hsp90-P23, afectando al correcto funcionamiento de la P23 en los procesos celulares.
Radicicol, PU-H71, KRIBB11 y Novobiocin también actúan como inhibidores competitivos, alterando el sitio de unión al ATP de P23 o interfiriendo con el complejo Hsp90-P23, lo que provoca la desestabilización y degradación de las proteínas cliente asociadas a P23. NVP-AUY922, KU-32-133, Withaferin A y BIIB021 exhiben efectos inhibidores al interrumpir el complejo Hsp90-P23, lo que conduce a una actividad chaperona deteriorada y afecta al plegamiento y la estabilidad de las proteínas cliente. Estos inhibidores demuestran colectivamente las intrincadas estrategias empleadas para modular la actividad de P23, proporcionando una base para el desarrollo de intervenciones dirigidas a atenuar la función de P23 en diversos contextos celulares. La especificidad del mecanismo de acción de cada inhibidor pone de relieve el potencial de control matizado sobre P23, abriendo vías para nuevas investigaciones sobre las redes reguladoras que rigen esta chaperona molecular esencial.
| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | ¥429.00 ¥654.00 ¥1151.00 ¥2279.00 | 8 | |
La geldanamicina inhibe la P23 al unirse a su sitio de unión al ATP, interrumpiendo su función como chaperona molecular. Esta alteración impide el correcto plegamiento y estabilidad de las proteínas cliente. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | ¥745.00 ¥1726.00 | 16 | |
La 17-AAG es un derivado de la Geldanamicina e inhibe de forma similar a la P23 al interferir con su actividad chaperona, lo que conduce a la degradación de proteínas cliente implicadas en procesos celulares. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | ¥124.00 ¥192.00 ¥1218.00 ¥2764.00 ¥10357.00 ¥553.00 | 33 | |
La quercetina inhibe indirectamente a la P23 al interferir con la Hsp90, un complejo proteico que incluye a la P23. Esta alteración afecta a la estabilidad y la función de P23 en la chaperonización de proteínas cliente. | ||||||
(−)-Epigallocatechin Gallate | 989-51-5 | sc-200802 sc-200802A sc-200802B sc-200802C sc-200802D sc-200802E | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g 10 g | ¥474.00 ¥812.00 ¥1399.00 ¥2685.00 ¥5867.00 ¥13922.00 | 11 | |
Se sabe que el EGCG inhibe la P23 al perturbar el complejo Hsp90-P23, lo que provoca un deterioro de la actividad chaperona. Esta interferencia provoca la desestabilización y degradación de las proteínas cliente. | ||||||
Radicicol | 12772-57-5 | sc-200620 sc-200620A | 1 mg 5 mg | ¥1015.00 ¥3678.00 | 13 | |
El radicicol actúa como inhibidor competitivo del P23 al unirse a su sitio de unión al ATP. Esta unión impide la hidrólisis del ATP, interrumpiendo la función chaperona de la P23 y afectando a la estabilidad de la proteína cliente. | ||||||
KRIBB11 | 342639-96-7 | sc-507391 | 5 mg | ¥1072.00 | ||
El KRIBB11 inhibe la P23 al interrumpir la interacción entre la P23 y la Hsp90. Esta interrupción conduce a un deterioro de la actividad chaperona, lo que afecta al plegamiento y la estabilidad de las proteínas cliente implicadas en diversas funciones celulares. | ||||||
Novobiocin | 303-81-1 | sc-362034 sc-362034A | 5 mg 25 mg | ¥1083.00 ¥4005.00 | ||
La novobiocina inhibe el P23 al unirse a su sitio de unión al ATP, impidiendo la hidrólisis del ATP. Esta interferencia altera la función chaperona de P23, lo que conduce a la desestabilización y degradación de las proteínas cliente. | ||||||
NVP-AUY922 | 747412-49-3 | sc-364551 sc-364551A sc-364551B sc-364551C sc-364551D sc-364551E | 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g 5 g | ¥1692.00 ¥2967.00 ¥8191.00 ¥15795.00 ¥32718.00 ¥124102.00 | 3 | |
El NVP-AUY922 inhibe la P23 mediante la interrupción del complejo Hsp90-P23. Esta alteración provoca la desestabilización y degradación de las proteínas cliente que dependen de la actividad chaperona de la P23 para su correcto plegamiento y funcionamiento. | ||||||
Withaferin A | 5119-48-2 | sc-200381 sc-200381A sc-200381B sc-200381C | 1 mg 10 mg 100 mg 1 g | ¥1433.00 ¥6453.00 ¥46143.00 ¥226813.00 | 20 | |
La withaferina A inhibe la P23 al interrumpir el complejo Hsp90-P23, lo que afecta a la actividad chaperona de la P23 y conduce a la desestabilización y degradación de proteínas cliente implicadas en funciones celulares. | ||||||
BIIB 021 | 848695-25-0 | sc-364434 sc-364434A | 5 mg 25 mg | ¥1444.00 ¥7333.00 | ||
El BIIB021 inhibe la P23 al perturbar el complejo Hsp90-P23, lo que provoca un deterioro de la actividad chaperona. Esta interferencia afecta al plegamiento y la estabilidad de las proteínas cliente implicadas en diversos procesos celulares. | ||||||