OR10G7 Inhibidores

Los inhibidores comunes de OR10G7 incluyen, entre otros, el cloruro de bencetonio CAS 121-54-0, la naringina CAS 10236-47-2, la quinina CAS 130-95-0, el aldehído cinámico CAS 104-55-2 y la capsaicina CAS 404-86-4.

Los inhibidores químicos del OR10G7 ejercen sus efectos uniéndose a varios sitios de la proteína, bloqueando así las acciones de los ligandos naturales e impidiendo la señalización descendente. Por ejemplo, el cloruro de bencetonio puede ocupar el sitio de unión odorante de OR10G7, impidiendo que los ligandos odorantes naturales inicien una cascada de señalización e inhibiendo eficazmente la función del receptor. Del mismo modo, el antranilato de metilo se une al dominio de unión al ligando del OR10G7, obstruyendo la entrada de moléculas activadoras e inhibiendo así el receptor. La naringina y la quinina también inhiben el OR10G7 uniéndose al receptor de forma que alteran su conformación, impidiendo la activación habitual por odorantes.

Otras interacciones inhibidoras incluyen el Cinamaldehído, que se une al sitio activo del OR10G7 e impide las alteraciones estructurales necesarias para la activación del receptor. La capsaicina interactúa de forma similar con el sitio de unión del OR10G7, causando potencialmente cambios conformacionales que inhiben la activación del receptor. El timol y el eugenol también se unen al sitio activo, bloqueando el receptor e interrumpiendo su interacción con las moléculas activadoras. El mentol se dirige al bolsillo hidrofóbico de OR10G7, crucial para la alineación del receptor con las moléculas odorantes, y por tanto inhibe su función. El triclosán y el alcanfor se unen al dominio de unión del ligando, bloqueando el sitio de los inhibidores naturales e impidiendo la activación del receptor. Por último, el acesulfamo potásico se une al dominio extracelular de OR10G7, lo que podría inducir cambios conformacionales que impidan que el receptor se active por los odorantes.