Los inhibidores químicos de la opticina utilizan varios mecanismos para impedir su función dentro de la matriz extracelular. La condroitinasa ABC puede inhibir indirectamente la opticina degradando el condroitín sulfato, un componente clave de la matriz con el que interactúa la opticina. Del mismo modo, la fosfolipasa C específica del fosfatidilinositol puede alterar los complejos de señalización asociados a las membranas, lo que podría desplazar a la opticina de sus interacciones con las membranas celulares o los receptores relacionados. La quelación por EDTA disódico de los cationes divalentes, cruciales para la estabilidad de la matriz, puede desestabilizar las interacciones moleculares de la opticina, provocando una inhibición funcional. El beta-aminopropionitrilo dificulta la reticulación del colágeno y la elastina mediante la inhibición de la lisil oxidasa, lo que afecta indirectamente a la capacidad de la opticina para interactuar con estos componentes de la matriz. El inhibidor de la tirosina quinasa genisteína puede interrumpir la fosforilación dentro de las vías de señalización de la matriz, lo que puede incluir la actividad de la opticina, mientras que el trisulfato de neomicina puede alterar la matriz y la superficie celular, interfiriendo así con las interacciones de la opticina.
La inhibición por la suramina de la unión del factor de crecimiento a los receptores podría alterar las vías de señalización relacionadas con la matriz y, por tanto, la función de la opticina. La hidrocortisona, al influir en los perfiles de expresión génica, puede alterar la composición de la matriz, lo que puede afectar a las interacciones de la opticina en su interior. El ácido ascórbico, especialmente en concentraciones elevadas, puede alterar la formación normal de colágeno y, por tanto, la estructura de la matriz con la que interactúa la opticina. La colchicina, a través de su acción sobre la polimerización de los microtúbulos, puede influir en la forma celular y la dinámica de la matriz, inhibiendo indirectamente la opticina. Por último, el azul de metileno, al interferir en la cadena de transporte de electrones y afectar a los estados redox celulares, puede influir en la composición o la señalización de la matriz, inhibiendo así las interacciones funcionales de la opticina en este entorno.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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Chondroitinase ABC from Proteus vulgaris | 9024-13-9 | sc-507341 | 2 U | ¥7333.00 | ||
Esta enzima degrada selectivamente los proteoglicanos de condroitín sulfato, que forman parte de la matriz extracelular. La opticina, al ser una proteína de repetición rica en leucina, interactúa con los componentes de la matriz extracelular. Al alterar la matriz, la condroitinasa ABC puede inhibir indirectamente la interacción de la opticina con otras moléculas de la matriz. | ||||||
3-Aminopropionitrile fumarate salt | 2079-89-2 | sc-214124 sc-214124A | 5 g 25 g | ¥1151.00 ¥3858.00 | ||
Como lantógeno, inhibe la lisil oxidasa, una enzima responsable de la reticulación del colágeno y la elastina en la matriz extracelular. Al impedir la formación adecuada de la matriz, el beta-aminopropionitrilo puede inhibir indirectamente la capacidad de la opticina para interactuar con la matriz. | ||||||
Genistein | 446-72-0 | sc-3515 sc-3515A sc-3515B sc-3515C sc-3515D sc-3515E sc-3515F | 100 mg 500 mg 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g | ¥293.00 ¥1038.00 ¥1354.00 ¥3497.00 ¥5641.00 ¥10244.00 ¥20545.00 | 46 | |
Este inhibidor de la tirosina quinasa puede impedir los eventos de fosforilación dentro de las vías de señalización de la matriz extracelular. Dado que la opticina está implicada en las interacciones célula-matriz, la acción de la genisteína podría alterar estas vías de señalización e inhibir indirectamente la función de la opticina. | ||||||
Neomycin sulfate | 1405-10-3 | sc-3573 sc-3573A | 1 g 5 g | ¥293.00 ¥384.00 | 20 | |
Este antibiótico aminoglucósido se une a los fosfolípidos y altera la estructura de la membrana. Puede alterar la matriz extracelular y la superficie celular, inhibiendo indirectamente las interacciones de la opticina con otros componentes de la matriz. | ||||||
Suramin sodium | 129-46-4 | sc-507209 sc-507209F sc-507209A sc-507209B sc-507209C sc-507209D sc-507209E | 50 mg 100 mg 250 mg 1 g 10 g 25 g 50 g | ¥1681.00 ¥2369.00 ¥8055.00 ¥28769.00 ¥121282.00 ¥241548.00 ¥454552.00 | 5 | |
Esta naftilurea polisulfonada inhibe la unión del factor de crecimiento a los receptores y puede interrumpir la señalización que influye en las interacciones de la matriz extracelular. Como la opticina está asociada a la matriz, la suramina podría inhibir indirectamente su función. | ||||||
Hydrocortisone | 50-23-7 | sc-300810 | 5 g | ¥1128.00 | 6 | |
Este glucocorticoide influye en los perfiles de expresión génica y en la composición de la matriz extracelular. Al alterar el entorno de la matriz, la hidrocortisona puede inhibir indirectamente la interacción funcional de la opticina dentro de la matriz. | ||||||
L-Ascorbic acid, free acid | 50-81-7 | sc-202686 | 100 g | ¥508.00 | 5 | |
Esencial para la síntesis de colágeno, el ácido ascórbico en altas concentraciones puede alterar la formación normal de colágeno. Esta interrupción puede alterar la matriz extracelular, inhibiendo potencialmente las interacciones de la opticina con las moléculas de la matriz. | ||||||
Colchicine | 64-86-8 | sc-203005 sc-203005A sc-203005B sc-203005C sc-203005D sc-203005E | 1 g 5 g 50 g 100 g 500 g 1 kg | ¥1106.00 ¥3554.00 ¥25317.00 ¥49596.00 ¥201384.00 ¥384355.00 | 3 | |
Este alcaloide se une a la tubulina, inhibiendo la polimerización de los microtúbulos, lo que puede afectar a la forma celular y a la dinámica de la matriz extracelular. La alteración de la matriz puede inhibir indirectamente la función de la opticina. | ||||||
Methylene blue | 61-73-4 | sc-215381B sc-215381 sc-215381A | 25 g 100 g 500 g | ¥474.00 ¥1151.00 ¥3633.00 | 3 | |
Este derivado de la fenotiazina puede interferir con la cadena de transporte de electrones y se ha demostrado que afecta a los estados redox celulares. Estos cambios pueden influir en la composición de la matriz extracelular o en la señalización, inhibiendo así indirectamente la función de la opticina. | ||||||