OATP2A1 Inhibidores

Inhibidores comunes de OATP2A1 incluyen, pero no se limitan a Crisina CAS 480-40-0, Rifampicina CAS 13292-46-1, Ciclosporina A CAS 59865-13-3, Naringina CAS 10236-47-2 y Eritromicina CAS 114-07-8.

Los inhibidores químicos de la OATP2A1 incluyen una variedad de compuestos que interactúan con la proteína para impedir su función normal de transporte de sustratos a través de las membranas celulares. La crisina, un flavonoide, se une a la OATP2A1, lo que puede provocar un cambio conformacional u ocupar el sitio del sustrato, obstruyendo así el acceso de sustratos fisiológicos. Del mismo modo, la rifampicina, un antibiótico, compite con los sustratos endógenos para unirse a la OATP2A1, inhibiendo eficazmente la actividad de transporte de la proteína. La ciclosporina A, un inmunosupresor, también se une a la OATP2A1, lo que impide el transporte de otras moléculas. Esta acción se refleja en la bromosulfoftaleína y la sulfobromoftalina, que inhiben competitivamente la OATP2A1 ocupando sus sitios de unión a sustratos y bloqueando así la translocación de sustratos naturales.

La naringina, un glucósido de flavanona, interactúa con la OATP2A1 e interrumpe su capacidad para unirse a los sustratos, mientras que la eritromicina, un antibiótico, se comporta de forma similar al unirse de forma competitiva a los sitios de sustrato de la OATP2A1. La troglitazona, un fármaco antidiabético, puede interactuar con el transportador, obstruyendo el paso de sustratos fisiológicos. El ácido nicotínico, también conocido como vitamina B3, compite con los sustratos endógenos por los sitios de unión de la OATP2A1, reduciendo así el transporte de estos sustratos. La ivermectina, un agente antiparasitario, puede unirse al transportador y alterar su conformación, lo que disminuye su capacidad para mover sus sustratos naturales a través de la membrana celular. La atorvastatina, un agente reductor del colesterol, se une específicamente a la OATP2A1 e inhibe la captación de sustratos endógenos. Por último, el gosipol, un compuesto natural que se encuentra en las plantas de algodón, interactúa con los sitios de reconocimiento de sustratos de la OATP2A1, lo que bloquea la unión estándar y el transporte de sustratos de la OATP2A1. Cada una de estas sustancias químicas actúa sobre la OATP2A1 mediante una interacción directa que conduce a la inhibición de la función de transporte de la proteína sin afectar a los niveles de expresión ni a la síntesis global de la proteína.