Los inhibidores químicos de OASL2 funcionan a través de diversas interacciones moleculares que conducen a la inhibición de las actividades enzimáticas o de unión de la proteína. Zn2+, Cu2+, Hg2+, Pb2+ y Cd2+ son iones metálicos que pueden alterar la función de OASL2 por diferentes mecanismos. El Zn2+ puede unirse al dominio oligoadenilato sintetasa, que es crucial para la actividad enzimática de la proteína, inhibiendo así directamente su función. Del mismo modo, el Cu2+ compite con los iones metálicos esenciales por los sitios de unión en la OASL2, perturbando su actividad enzimática. Los iones Hg2+ pueden unirse a grupos tiol en el sitio activo de OASL2, causando una pérdida de la función enzimática, mientras que el Pb2+ interfiere con la capacidad de unión al ARN de OASL2, inhibiendo su función. El Cd2+, al igual que el Zn2+ y el Cu2+, puede desplazar a los cofactores metálicos necesarios en el sitio catalítico, provocando la inhibición de la actividad de OASL2.
La suramina, un aglutinante no específico de las proteínas de unión a nucleótidos, puede inhibir la OASL2 bloqueando potencialmente su actividad a través de interacciones no específicas. Los polianiones, representados aquí por el ácido poliacrílico, pueden unirse al dominio de unión al ARN de OASL2, obstaculizando su interacción con los ARN funcionales, que es esencial para la actividad de la proteína. La ribavirina, al imitar el sustrato de ARN de OASL2, puede provocar una inhibición competitiva, impidiendo que la proteína interactúe adecuadamente con su sustrato de ARN real. La cloroquina y la hidroxicloroquina pueden elevar el pH endosomal, lo que a su vez puede afectar a la unión del ARN o a la función catalítica de OASL2 dentro de estos compartimentos celulares. El ebseleno, al unirse a los residuos de cisteína, puede alterar la estructura y la función de la proteína, provocando su inhibición.
| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | ¥530.00 | ||
Los iones de zinc pueden inhibir OASL2 al unirse al dominio oligoadenilato sintetasa, vital para la función de la proteína. | ||||||
Lead | 7439-92-1 | sc-250236 | 2 kg | ¥1151.00 | ||
Les ions de plomb peuvent inhiber OASL2 en interférant avec sa capacité de liaison à l'ARN, inhibant ainsi sa fonction. | ||||||
Suramin sodium | 129-46-4 | sc-507209 sc-507209F sc-507209A sc-507209B sc-507209C sc-507209D sc-507209E | 50 mg 100 mg 250 mg 1 g 10 g 25 g 50 g | ¥1681.00 ¥2369.00 ¥8055.00 ¥28769.00 ¥121282.00 ¥241548.00 ¥454552.00 | 5 | |
La suramina puede inhibir la OASL2 uniéndose de forma no específica a las proteínas de unión a nucleótidos, bloqueando potencialmente su actividad. | ||||||
Ribavirin | 36791-04-5 | sc-203238 sc-203238A sc-203238B | 10 mg 100 mg 5 g | ¥699.00 ¥1218.00 ¥2369.00 | 1 | |
La ribavirina puede inhibir OASL2 imitando su sustrato de ARN, lo que podría dar lugar a una inhibición competitiva. | ||||||
Chloroquine | 54-05-7 | sc-507304 | 250 mg | ¥767.00 | 2 | |
La cloroquina puede inhibir la OASL2 al elevar el pH endosomal, lo que puede afectar a la unión del ARN de la proteína o a su catálisis. | ||||||
hydroxychloroquine | 118-42-3 | sc-507426 | 5 g | ¥632.00 | 1 | |
La hidroxicloroquina puede inhibir OASL2 por un mecanismo similar al de la cloroquina, alterando el pH endosomal. | ||||||
Ebselen | 60940-34-3 | sc-200740B sc-200740 sc-200740A | 1 mg 25 mg 100 mg | ¥361.00 ¥1501.00 ¥5066.00 | 5 | |
El ebseleno puede inhibir la OASL2 al unirse a residuos de cisteína, lo que puede alterar la estructura y la función de la proteína. | ||||||