Neuraminidase, from C. perfringens Inhibidores

Neuraminidasa común, de C. perfringens Los inhibidores incluyen, entre otros, Oseltamivir fosfato CAS 204255-11-8, Zanamivir CAS 139110-80-8, Peramivir, Laninamivir y ácido N-acetil-2,3-dehidro-2-desoxineuramínico CAS 24967-27-9.

Los inhibidores químicos de la neuraminidasa de Clostridium perfringens incluyen una serie de compuestos dirigidos al sitio activo de la enzima, que es crucial para su función de escindir residuos de ácido siálico. El oseltamivir actúa imitando el estado de transición del sustrato de ácido siálico de la neuraminidasa, bloqueando eficazmente la capacidad de la enzima para procesar y liberar viriones progenie. Zanamivir, de acción similar, se asemeja estructuralmente al estado de transición durante la escisión del ácido siálico, impidiendo así que la enzima desempeñe su función. Peramivir y Laninamivir interactúan con el sitio activo de la neuraminidasa. Peramivir imita la estructura del ácido siálico en su estado escindido para impedir la función de la enzima, mientras que Laninamivir se une al sitio activo, reduciendo su actividad e impidiendo la liberación de partículas virales.

Además, el DANA, un análogo del ácido siálico, ejerce sus efectos inhibidores ocupando el sitio activo de la neuraminidasa, impidiendo la escisión de los residuos de ácido siálico de las glicoproteínas o glicolípidos del huésped El metabolito activo del Oseltamivir, el carboxilato de Oseltamivir, se une al sitio activo de la neuraminidasa para bloquear su función. La siastatina B y el ácido fluorosiálico también inhiben la neuraminidasa al unirse a su sitio activo; la siastatina B bloquea la escisión de los enlaces glicosídicos de los ácidos siálicos, mientras que el ácido fluorosiálico, otro análogo del ácido siálico, impide la actividad enzimática al ocupar el sitio activo. La pentagaloilglucosa se une a la neuraminidasa, induciendo cambios conformacionales que provocan la pérdida de la actividad enzimática, inhibiendo así la liberación y propagación de los componentes bacterianos. Cada uno de estos productos químicos se dirige selectivamente a la neuraminidasa, inhibiendo eficazmente su función al interactuar directamente con el sitio activo de la enzima e imitar o bloquear su sustrato natural, el ácido siálico.