Neuramidase, from A. ureafaciens Inhibidores

Neuramidasa común, de A. ureafaciens Los inhibidores incluyen, entre otros, Oseltamivir fosfato CAS 204255-11-8, Zanamivir CAS 139110-80-8, Peramivir, Laninamivir y ácido N-acetil-2,3-dehidro-2-desoxineuramínico CAS 24967-27-9.

Los inhibidores químicos de la neuraminidasa de A. ureafaciens actúan a través de diversos mecanismos para impedir la función de esta enzima glicoproteica. El oseltamivir, por ejemplo, imita el sustrato natural de la neuraminidasa, el ácido siálico, y se une al sitio activo de la enzima. Esta unión impide a la neuraminidasa escindir los residuos de ácido siálico, un paso clave necesario para la liberación de la progenie viral de las células huésped. Del mismo modo, Zanamivir y Peramivir interactúan con el sitio activo, que es crucial para la actividad catalítica de la enzima. Estos inhibidores se asemejan estructuralmente al estado de transición del ácido siálico durante su escisión, impidiendo así que la enzima realice su función natural. Laninamivir, otro inhibidor, se adhiere al sitio activo y provoca una disminución de la actividad de la enzima, bloqueando eficazmente la liberación de nuevas partículas víricas.

Siguiendo con este tema, el DANA, un inhibidor análogo del estado de transición, se une al sitio activo de la neuraminidasa, restringiendo su capacidad para escindir el ácido siálico. La consecuencia de esta inhibición es una menor capacidad de la enzima para contribuir a la liberación de partículas víricas. El carboxilato de oseltamivir, la forma metabolizada del oseltamivir, se dirige al sitio activo de la enzima, bloqueando así la replicación viral. La siastatina B y el ácido fluorosiálico también desempeñan su papel como inhibidores al unirse a la neuraminidasa, bloqueando el primero la escisión de los enlaces glicosídicos del ácido siálico en las células huésped y actuando el segundo como un imitador del ácido siálico, obstruyendo así el papel de la enzima en la liberación viral. A través de estas interacciones diversas pero específicas, estos inhibidores químicos impiden colectivamente la actividad de la neuraminidasa de A. ureafaciens.