Muscle Actin Inhibidores

Los inhibidores comunes de la actina muscular incluyen, entre otros, la citochalasina D CAS 22144-77-0, la latrunculina A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, la swinholida A, Theonella swinhoei CAS 95927-67-6, la jasplakinolida CAS 102396-24-7 y la faloidina CAS 17466-45-4.

Los inhibidores de la actina muscular engloban una serie de compuestos químicos que afectan indirectamente a la actina muscular actuando sobre diversos aspectos de la dinámica de los filamentos de actina y los procesos celulares asociados. Estos inhibidores actúan estabilizando o desestabilizando los filamentos de actina, o influyendo en las proteínas que interactúan con la actina, modificando así la función de la actina muscular. Compuestos como la Citochalasina D y la Latrunculina A se dirigen directamente a los filamentos de actina uniéndose a sus extremos o monómeros, respectivamente, impidiendo la polimerización de la actina. Esto puede provocar una alteración de la dinámica de la actina muscular, afectando a la contracción muscular y al movimiento celular. La swinholida A y la jasplakinolida también se dirigen a los filamentos de actina, pero actúan seccionando o estabilizando los filamentos, alterando así sus propiedades estructurales.

Además de dirigirse a la propia actina, otros compuestos se centran en las proteínas que interactúan con ella. La blebbistatina, el Y-27632 y el ML-7 actúan sobre el complejo de actomiosina y las quinasas relacionadas. Al inhibir la ATPasa de miosina II, la quinasa ROCK y la quinasa de cadena ligera de miosina, estos compuestos afectan indirectamente a la dinámica de la actina muscular, ya que la interacción entre la actina y la miosina es crucial para la contracción muscular. Además, inhibidores como Wiskostatin, CK-666 y SMIFH2 afectan a proteínas que regulan la polimerización de la actina. La wiskostatina inhibe la N-WASP, la CK-666 actúa sobre el complejo Arp2/3 y la SMIFH2 inhibe la polimerización de actina mediada por la formina. Estas proteínas son esenciales para la formación y organización de los filamentos de actina, y su inhibición puede provocar cambios en la estructura y función de la actina muscular.