MUP2 Inhibidores

Los inhibidores comunes de MUP2 incluyen, entre otros, Benzamidina CAS 618-39-3, Aprotinina CAS 9087-70-1, Hemisulfato de leupeptina CAS 55123-66-5, E-64 CAS 66701-25-5 y Quimostatina CAS 9076-44-2.

Los inhibidores químicos de MUP2 incluyen una variedad de compuestos dirigidos al sitio activo o al mecanismo de acción de esta proteasa. La benzamidina y el fluoruro de fenilmetilsulfonilo (PMSF) son dos de estos inhibidores. La benzamidina es un inhibidor reversible que puede unirse directamente al sitio activo de MUP2, bloqueando el acceso del sustrato y, por tanto, inhibiendo su actividad proteasa. El PMSF, por su parte, es un inhibidor irreversible que actúa modificando covalentemente el residuo serina dentro del centro activo de MUP2, lo que resulta en la inhibición permanente de su función enzimática. De forma similar, la aprotinina, un inhibidor de proteasas de proteína pequeña, puede unirse al dominio proteasa de MUP2. Esta unión bloquea la entrada de sustratos e inhibe la actividad proteolítica de la proteína. Leupeptin y Antipain operan a través de un mecanismo reversible, con Leupeptin uniéndose al sitio activo y Antipain interactuando con él para prevenir la hidrólisis del enlace peptídico, inhibiendo así las funciones de proteasa de MUP2.

Continuando con el tema de la interrupción del sitio activo, se sabe que E-64 y Pepstatin A inhiben irreversible y reversiblemente, respectivamente, la actividad de proteasa uniéndose a residuos específicos dentro del sitio activo de MUP2. E-64 modifica covalentemente el residuo de cisteína, mientras que Pepstatin A se une al residuo de aspartato, impidiendo ambos la actividad enzimática normal de MUP2. La quimostatina, el AEBSF y el mesilato de gabexato son inhibidores adicionales que obstruyen el sitio activo de MUP2. La quimostatina interfiere con el sitio activo para interrumpir la actividad proteolítica, mientras que el AEBSF se une irreversiblemente al residuo de serina, y el mesilato de gabexato interactúa con el residuo de serina para inhibir la actividad de la proteasa. La bestatina inhibe la actividad aminopeptidasa, bloqueando así la escisión de los aminoácidos aminoterminales de las cadenas peptídicas, lo que inhibe indirectamente la función proteasa de MUP2. La andrografolida desempeña un papel en la inhibición de MUP2 al afectar a las vías de señalización que dependen de la función proteasa, sin interactuar directamente con el sitio activo de la proteína. Este conjunto diverso de inhibidores demuestra los diversos mecanismos por los que MUP2 puede ser inhibida funcionalmente, asegurando el cese de sus actividades proteolíticas.