Los inhibidores de MOX-1 pertenecen a una clase química distinta que se caracteriza por su modo de acción específico y su inhibición enzimática selectiva. El término MOX-1 significa Mycothiol Oxidase-1, una enzima que se encuentra en ciertos microorganismos. Estos inhibidores están diseñados para interactuar de forma selectiva y potente con el sitio activo de MOX-1, impidiendo su funcionamiento normal. MOX-1 es un componente crítico del equilibrio redox en estos microorganismos, desempeñando un papel fundamental en el mantenimiento de la homeostasis celular y la protección contra el estrés oxidativo. Al inhibir MOX-1, estos compuestos alteran el equilibrio redox, dando lugar a una cascada de efectos secundarios en los microorganismos, aunque las consecuencias específicas varían en función de las vías metabólicas del organismo. La estructura química de los inhibidores de MOX-1 está cuidadosamente diseñada para garantizar una afinidad y especificidad de unión óptimas para la enzima diana. Gracias a este alto grado de selectividad, pueden interferir eficazmente en la función enzimática de MOX-1 sin afectar significativamente a otros procesos celulares o enzimas esenciales del organismo huésped.
Este nivel de precisión es crucial para minimizar las consecuencias no deseadas. Los investigadores y científicos han estado explorando las aplicaciones de los inhibidores de MOX-1 en diversos campos, especialmente en el ámbito de la microbiología y la investigación antimicrobiana. Al alterar el equilibrio redox y las defensas celulares de microorganismos específicos, estos inhibidores ofrecen una vía prometedora para combatir las infecciones bacterianas o fúngicas. Sin embargo, es esencial señalar que el uso de inhibidores de MOX-1 requeriría pruebas y validaciones rigurosas para garantizar su seguridad, eficacia y ausencia de efectos adversos. Por el momento, su importancia radica principalmente en el avance de nuestra comprensión de la fisiología microbiana y la biología redox, así como en la apertura de vías para el desarrollo de nuevos agentes que podrían abordar ciertos retos en el campo de la microbiología.
| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Ebselen | 60940-34-3 | sc-200740B sc-200740 sc-200740A | 1 mg 25 mg 100 mg | ¥361.00 ¥1501.00 ¥5066.00 | 5 | |
El ebseleno (CAS 60940-34-3) es un compuesto químico conocido por su acción inhibidora sobre MOX-1. Funciona como un inhibidor eficaz, ejerciendo su influencia a través de interacciones moleculares específicas. Las propiedades únicas de Ebselen lo convierten en un compuesto valioso para futuras investigaciones en los campos pertinentes. | ||||||
XL-184 free base | 849217-68-1 | sc-364657 sc-364657A | 5 mg 10 mg | ¥1038.00 ¥2302.00 | 1 | |
La base libre de XL-184 inhibe la proteína diana MOX-1 uniéndose competitivamente a su sitio activo, interrumpiendo así su actividad catalítica e inhibiendo las vías de señalización descendentes. | ||||||
ARQ 197 | 905854-02-6 | sc-364408 sc-364408A | 50 mg 200 mg | ¥8033.00 ¥21661.00 | ||
ARQ 197 funciona de forma similar, uniéndose a MOX-1 e interfiriendo en su actividad, lo que conduce a la supresión de los procesos celulares mediados por MOX-1. | ||||||
Foretinib | 849217-64-7 | sc-364492 | 5 mg | ¥1455.00 | 6 | |
Foretinib inhibe MOX-1 dirigiéndose a su sitio activo, impidiendo su función catalítica y las cascadas de señalización descendentes. | ||||||
DCC-2036 | 1020172-07-9 | sc-364482 sc-364482A | 10 mg 50 mg | ¥5415.00 ¥16415.00 | ||
El DCC-2036 también inhibe la actividad de MOX-1 al unirse a su sitio activo, alterando su función enzimática y las vías de señalización descendentes. | ||||||
Bemcentinib | 1037624-75-1 | sc-507363 | 10 mg | ¥10154.00 | ||
El bemcentinib funciona de forma similar para inhibir MOX-1, uniéndose a su sitio activo e interfiriendo en su actividad catalítica. | ||||||
AP 24534 | 943319-70-8 | sc-362710 sc-362710A | 10 mg 50 mg | ¥1941.00 ¥10876.00 | 2 | |
AP 24534 inhibe MOX-1 al unirse de forma competitiva a su sitio activo, alterando su función e interfiriendo con los eventos de señalización descendentes. | ||||||