Los inhibidores de MB21D2 pertenecen a una clase de pequeñas moléculas o agentes biológicos diseñados para inhibir selectivamente la actividad enzimática de MB21D2, un gen que codifica para una proteína implicada en diversos procesos celulares, en particular en la regulación de las vías de señalización intracelular. MB21D2, también conocida como cGAS (GMP-AMP sintasa cíclica), desempeña un papel crucial en la detección de ADN citosólico, que puede proceder de patógenos extraños o de componentes celulares dañados. Tras la detección de dicho ADN, MB21D2 cataliza la formación de GMP-AMP cíclico (cGAMP), un segundo mensajero que activa proteínas corriente abajo, entre ellas STING (Stimulator of Interferon Genes), que propagan aún más la transducción de señales. Al inhibir la actividad de MB21D2, estos inhibidores modulan eficazmente la producción de cGAMP, controlando así la activación de las cascadas de señalización que dependen de este mecanismo.Estructuralmente, los inhibidores de MB21D2 suelen dirigirse al sitio activo de la enzima cGAS, interfiriendo con su capacidad para unirse al ADN de doble cadena y catalizar la formación de cGAMP. Muchos inhibidores de MB21D2 son pequeñas moléculas diseñadas con alta especificidad para evitar la reactividad cruzada con otras proteínas de unión al ADN o enzimas implicadas en el metabolismo de nucleótidos cíclicos. Estos inhibidores pueden interactuar con los iones de magnesio que son esenciales para la actividad catalítica del cGAS, o pueden inducir cambios conformacionales que impidan que el cGAS adopte la estructura necesaria para la unión eficaz del sustrato. Dado el importante papel de la enzima en las respuestas celulares al ADN citosólico, los inhibidores de MB21D2 se han estudiado ampliamente en el contexto de cómo regulan las vías de señalización que mantienen la homeostasis celular y la respuesta a los factores de estrés ambiental.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Adenosine phosphate(Vitamin B8) | 61-19-8 | sc-278678 sc-278678A | 50 g 100 g | ¥1805.00 ¥2708.00 | ||
El AMP puede inhibir potencialmente a la MB21D2 compitiendo con sus sustratos naturales, ya que la MB21D2 participa en procesos de transferencia de nucleótidos. La similitud estructural del AMP con los sustratos de la MB21D2 podría conducir a una inhibición competitiva. | ||||||
Guanosine-5′-monophosphate | 85-32-5 | sc-295032 sc-295032A sc-295032B | 1 g 2.5 g 5 g | ¥3565.00 ¥7017.00 ¥11620.00 | 5 | |
El GMP podría inhibir el MB21D2 interfiriendo con sus sitios de unión a nucleótidos, dado el papel del MB21D2 en la transferencia de nucleótidos. Como nucleótido en sí mismo, el GMP podría inhibir competitivamente la actividad de MB21D2. | ||||||
Uridine 5′-monophosphate | 58-97-9 | sc-216044 | 1 g | ¥2821.00 | ||
El UMP podría inhibir la MB21D2 uniéndose a su sitio activo, compitiendo potencialmente con sus sustratos nucleotídicos naturales debido a su similitud estructural. | ||||||
ADP | 58-64-0 | sc-507362 | 5 g | ¥598.00 | ||
El ATP podría inhibir MB21D2 uniéndose a sus sitios de unión a nucleótidos, interfiriendo potencialmente con su actividad de transferencia de nucleótidos. | ||||||
Guanosine 5′-Triphosphate, Disodium Salt | 56001-37-7 | sc-295030 sc-295030A | 50 mg 250 mg | ¥1839.00 ¥3622.00 | ||
El GTP, como nucleótido de guanina, podría inhibir la MB21D2 al competir con sus sustratos naturales, uniéndose potencialmente a los sitios activos de la enzima. | ||||||
Uridine-5′-triphosphate, Trisodium Salt | 19817-92-6 | sc-301964 sc-301964A | 50 mg 1 g | ¥970.00 ¥1331.00 | 2 | |
El UTP podría servir como inhibidor competitivo de la MB21D2 debido a su similitud con los sustratos naturales de la enzima basados en la uridina. | ||||||
Thymidine | 50-89-5 | sc-296542 sc-296542A sc-296542C sc-296542D sc-296542E sc-296542B | 1 g 5 g 100 g 250 g 1 kg 25 g | ¥542.00 ¥812.00 ¥2990.00 ¥5066.00 ¥19450.00 ¥1264.00 | 16 | |
El TMP puede inhibir la MB21D2 compitiendo con sus sustratos nucleótidos, uniéndose potencialmente al sitio activo debido a su similitud estructural. | ||||||