La clase de los inhibidores de la M-ficolina abarca una gama diversa de sustancias químicas con distintos mecanismos por los que pueden interferir en la función de la M-ficolina. La M-ficolina, miembro de la familia ficolina de proteínas lectinas, forma parte integrante de la respuesta inmunitaria innata e inicia actividades a través de la vía de la lectina. Los inhibidores de esta clase no son uniformes en estructura o función, pero se caracterizan por su capacidad de interrumpir las interacciones o procesos esenciales para el papel de la M-ficolina en la respuesta inmunitaria. Sus modos de acción varían desde la quelación de iones metálicos esenciales necesarios para el correcto plegamiento y funcionamiento de la M-ficolina, hasta la competencia con sus dominios de reconocimiento de carbohidratos, que son cruciales para su unión a patrones moleculares asociados a patógenos. Algunos compuestos pueden unirse directamente a los dominios de reconocimiento de carbohidratos de la M-ficolina, actuando como antagonistas competitivos, mientras que otros pueden influir indirectamente en su función alterando las enzimas proteolíticas a las que se asocia la M-ficolina, afectando en última instancia a la señalización descendente.
Estos inhibidores pueden clasificarse en función de su acción primaria: quelantes, análogos competitivos del ligando o inhibidores de la proteasa, entre otros. Los quelantes, por ejemplo, pueden secuestrar iones metálicos necesarios para la integridad estructural y la capacidad de unión a carbohidratos de la M-ficolina, impidiendo así su correcto funcionamiento. Por otra parte, las moléculas que imitan los ligandos naturales de la M-ficolina pueden ocupar sus sitios de unión, haciendo que no esté disponible para interactuar con patógenos reales o células infectadas por patógenos. Los inhibidores de las proteasas pueden afectar a la cascada de acontecimientos que desencadena la M-ficolina, ya que a menudo actúa conjuntamente con serina proteasas en la vía de la lectina. Al inhibir estas proteasas, puede alterarse la posterior activación del sistema del complemento. Estos compuestos suelen dirigirse a vías bioquímicas o estructuras moleculares generales y no son exclusivamente selectivos para la M-ficolina, lo que significa que su influencia sobre la M-ficolina forma parte de un espectro de actividad más amplio. Cada inhibidor posee un perfil único de interacción, y la comprensión colectiva de estas interacciones permite comprender mejor la regulación bioquímica del papel de la M-ficolina en el sistema inmunitario.
VER TAMBIÉN ....
| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
N-Acetyl-D-glucosamine | 7512-17-6 | sc-286377 sc-286377B sc-286377A | 50 g 100 g 250 g | ¥1038.00 ¥1794.00 ¥3385.00 | 1 | |
Imitador de los ligandos naturales para el FCN1, podría competir con el FCN1 para unirse a los patógenos, por lo que podría inhibir el FCN1. | ||||||
Marimastat | 154039-60-8 | sc-202223 sc-202223A sc-202223B sc-202223C sc-202223E | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 400 mg | ¥1862.00 ¥2414.00 ¥4468.00 ¥6961.00 ¥54199.00 | 19 | |
Un inhibidor de metaloproteasas de matriz de amplio espectro que podría afectar a la escisión y activación de las proteínas del complemento, con lo que podría inhibir el FCN1. | ||||||
ARP 100 | 704888-90-4 | sc-203522 | 5 mg | ¥1365.00 | 26 | |
Oligosacárido sulfatado que podría inhibir varias lectinas, incluyendo potencialmente la FCN1. | ||||||
D(+)Glucose, Anhydrous | 50-99-7 | sc-211203 sc-211203B sc-211203A | 250 g 5 kg 1 kg | ¥417.00 ¥2189.00 ¥722.00 | 5 | |
Como azúcar simple, podría competir con el FCN1 por los sitios de unión a carbohidratos de los patógenos, inhibiendo potencialmente el FCN1. | ||||||
Fucoidan | 9072-19-9 | sc-255187 sc-255187A | 500 mg 10 g | ¥2098.00 ¥3520.00 | 7 | |
Polisacárido sulfatado que puede unirse a proteínas de la vía de la lectina e inhibirlas, lo que podría inhibir el FCN1. | ||||||
Kojic acid | 501-30-4 | sc-255228 sc-255228A | 5 g 25 g | ¥1038.00 ¥1952.00 | 1 | |
Se quelata con iones metálicos y podría alterar la unión metal-dependiente del FCN1, posiblemente inhibiendo su función. | ||||||