Los inhibidores químicos de la LRRIQ2 pueden influir en la actividad de la proteína a través de diversos mecanismos, cada uno específico del modo de acción del inhibidor. La palmitoil-DL-carnitina puede alterar la energía celular, lo que a su vez puede inhibir la función de la LRRIQ2, un proceso que depende de niveles adecuados de energía para su translocación y funcionamiento dentro de la célula. La brefeldina A altera la estructura y la función del aparato de Golgi, perjudicando el sistema de tráfico de proteínas necesario para la correcta localización de LRRIQ2. Sin un tráfico adecuado, LRRIQ2 no puede desempeñar las funciones que le han sido asignadas dentro de los compartimentos celulares. Otro inhibidor, la genisteína, se dirige a las enzimas tirosina quinasa, que son críticas para la transducción de señales. La inhibición de estas enzimas puede impedir la señalización adecuada necesaria para las funciones de LRRIQ2. El clorhidrato de W-7, a través de su efecto antagonista sobre la calmodulina, puede interferir con las vías de señalización del calcio, que son esenciales para la regulación dependiente del calcio de LRRIQ2.
También influyen en la actividad de LRRIQ2 inhibidores como PD 98059 y LY294002, que bloquean las vías MAPK/ERK y PI3K/Akt, respectivamente. Estas vías forman parte integral de la transmisión de señales celulares que dictan la actividad de LRRIQ2. La inhibición de amplio espectro de la proteína cinasa C por el Gö 6983 también afecta a las vías de señalización que regulan el LRRIQ2, lo que conduce a su inhibición. El U73122, al inhibir la fosfolipasa C, puede paralizar la producción de mensajeros secundarios necesarios para la transducción de señales de LRRIQ2. Del mismo modo, la inhibición de CaMKII por KN-93 interrumpe la señalización de calcio, un componente vital para la función de LRRIQ2. El SB203580 y el Y-27632 se dirigen a la MAP quinasa p38 y a ROCK, respectivamente, afectando a vías de señalización críticas y a procesos de organización del citoesqueleto de los que depende la actividad de LRRIQ2. Por último, el Thapsigargin, al inhibir la bomba SERCA, altera la homeostasis del calcio dentro del retículo endoplásmico, lo que puede afectar indirectamente a la regulación de procesos intracelulares esenciales para el correcto funcionamiento de LRRIQ2.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Brefeldin A | 20350-15-6 | sc-200861C sc-200861 sc-200861A sc-200861B | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg | ¥338.00 ¥587.00 ¥1376.00 ¥4140.00 | 25 | |
La brefeldina A altera el aparato de Golgi y el tráfico de proteínas, lo que puede inhibir la correcta localización y función de LRRIQ2 dentro de los compartimentos celulares, ya que es esencial que LRRIQ2 tenga un tráfico correcto para ejercer su función. | ||||||
Genistein | 446-72-0 | sc-3515 sc-3515A sc-3515B sc-3515C sc-3515D sc-3515E sc-3515F | 100 mg 500 mg 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g | ¥293.00 ¥1038.00 ¥1354.00 ¥3497.00 ¥5641.00 ¥10244.00 ¥20545.00 | 46 | |
La genisteína actúa como un inhibidor de la tirosina quinasa, que puede interrumpir las vías de transducción de señales esenciales para la actividad funcional del LRRIQ2, lo que podría conducir a su inhibición funcional al interrumpir sus dominios de señalización. | ||||||
W-7 | 61714-27-0 | sc-201501 sc-201501A sc-201501B | 50 mg 100 mg 1 g | ¥1839.00 ¥3385.00 ¥18525.00 | 18 | |
El clorhidrato de W-7 es un antagonista de la calmodulina. Al inhibir la calmodulina, que interviene en las vías de señalización del calcio, podría impedir la regulación dependiente del calcio del LRRIQ2, inhibiendo así funcionalmente la proteína. | ||||||
PD 98059 | 167869-21-8 | sc-3532 sc-3532A | 1 mg 5 mg | ¥440.00 ¥1015.00 | 212 | |
El PD 98059 es un inhibidor de MEK que bloquearía la vía MAPK/ERK, implicada en numerosas funciones celulares. Al inhibir esta vía, el PD 98059 puede inhibir funcionalmente el LRRIQ2 al obstaculizar los eventos de señalización corriente abajo necesarios para la actividad del LRRIQ2. | ||||||
LY 294002 | 154447-36-6 | sc-201426 sc-201426A | 5 mg 25 mg | ¥1365.00 ¥4423.00 | 148 | |
El LY294002 es un inhibidor de la PI3 quinasa y, al inhibir la PI3K, puede obstaculizar la vía PI3K/Akt, que es crítica para las funciones de muchas proteínas. Esta inhibición puede dar lugar a una inhibición funcional del LRRIQ2 al impedir la activación o la señalización a través de esta vía. | ||||||
Gö 6983 | 133053-19-7 | sc-203432 sc-203432A sc-203432B | 1 mg 5 mg 10 mg | ¥1162.00 ¥3306.00 ¥5246.00 | 15 | |
El Gö 6983 es un inhibidor de la proteína quinasa C de amplio espectro. Al inhibir la PKC, puede interrumpir las vías de señalización necesarias para la regulación funcional de la LRRIQ2, inhibiendo así su actividad. | ||||||
KN-93 | 139298-40-1 | sc-202199 | 1 mg | ¥2008.00 | 25 | |
El KN-93 es un inhibidor de la proteína cinasa II dependiente de Ca2+/calmodulina (CaMKII). La inhibición de la CaMKII puede interrumpir la señalización del calcio que podría ser crucial para la función del LRRIQ2, lo que provocaría su inhibición funcional. | ||||||
SB 203580 | 152121-47-6 | sc-3533 sc-3533A | 1 mg 5 mg | ¥993.00 ¥3858.00 | 284 | |
El SB203580 actúa como inhibidor de la p38 MAP quinasa, y al inhibir la p38 MAPK, puede interferir con las vías de señalización que pueden ser esenciales para la actividad funcional de la LRRIQ2, lo que conduce a su inhibición. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | ¥2053.00 ¥7818.00 | 88 | |
El Y-27632 es un inhibidor de ROCK, y al inhibir la proteína quinasa asociada a Rho, puede afectar a la organización del citoesqueleto y a las vías de la motilidad celular que son potencialmente cruciales para la expresión funcional y la localización del LRRIQ2, inhibiéndolo así funcionalmente. | ||||||
Thapsigargin | 67526-95-8 | sc-24017 sc-24017A | 1 mg 5 mg | ¥1061.00 ¥3937.00 | 114 | |
La tapsigargina es un inhibidor de la bomba SERCA que altera la homeostasis del calcio en el retículo endoplásmico. La alteración de la señalización del calcio puede inhibir indirectamente la función de LRRIQ2 al perjudicar la regulación de los procesos intracelulares necesarios para la función adecuada de LRRIQ2. | ||||||