Los inhibidores químicos de LRRC43 funcionan a través de varios mecanismos para interrumpir las vías biosintéticas y degradativas normales de la proteína. La cicloheximida actúa interrumpiendo la síntesis proteica a nivel de traducción, impidiendo directamente la producción de LRRC43. La cloroquina y la brefeldina A se dirigen a diferentes aspectos de las vías de tráfico y degradación intracelular; la cloroquina afecta a la función lisosomal, que es crucial para la degradación de las proteínas, lo que conduce a una acumulación de LRRC43 si está defectuosa o dañada. La brefeldina A altera el aparato de Golgi, donde proteínas como la LRRC43 se modifican y clasifican, lo que puede dar lugar a un plegamiento y procesamiento inadecuados de las proteínas. La tunicamicina, por su parte, inhibe la glicosilación ligada a N, una modificación postraduccional esencial para la estabilidad y función de muchas proteínas, lo que podría afectar a la estructura y función de LRRC43 si sufre glicosilación.
Inhibidores como MG-132, E-64 y lactacistina ejercen sus efectos interrumpiendo la vía del proteasoma, responsable de degradar las proteínas ubiquitinadas. Esta inhibición puede resultar en la acumulación de proteínas, posiblemente incluyendo LRRC43 mal plegado o disfuncional. De forma similar, la leupeptina y el ALLN (inhibidor de calpaína I) impiden la acción de las proteasas lisosomales y las calpaínas, respectivamente, lo que podría conducir a la acumulación y menor recambio de LRRC43. La pepstatina A se dirige a las proteasas aspárticas, lo que podría afectar al LRRC43 al interferir en su procesamiento proteolítico. La puromicina y la α-amanitina interrumpen la síntesis de proteínas provocando la terminación prematura durante la traducción e inhibiendo la ARN polimerasa II, respectivamente. Estas alteraciones pueden conducir a la producción de proteínas incompletas o a la supresión de la síntesis de nuevas proteínas, incluida la de LRRC43, lo que resulta en su inhibición funcional. Cada una de estas sustancias químicas, al dirigirse a vías y procesos celulares específicos, puede contribuir a la inhibición de la función adecuada de LRRC43 dentro de la célula.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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Cycloheximide | 66-81-9 | sc-3508B sc-3508 sc-3508A | 100 mg 1 g 5 g | ¥451.00 ¥925.00 ¥2888.00 | 127 | |
Esta sustancia química inhibe la síntesis de proteínas al interferir con el paso de translocación en la elongación de proteínas en el ribosoma, lo que puede provocar una reducción de la función del LRRC43 debido a la disminución de la síntesis de la proteína. | ||||||
Chloroquine | 54-05-7 | sc-507304 | 250 mg | ¥767.00 | 2 | |
La cloroquina altera la función lisosomal y la autofagia, procesos esenciales para la degradación de las proteínas. Al inhibir estas vías, la cloroquina puede provocar una acumulación de proteínas mal plegadas o dañadas, incluida la LRRC43, inhibiendo así su función. | ||||||
Brefeldin A | 20350-15-6 | sc-200861C sc-200861 sc-200861A sc-200861B | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg | ¥338.00 ¥587.00 ¥1376.00 ¥4140.00 | 25 | |
La brefeldina A altera la estructura y la función del aparato de Golgi, lo que puede provocar un bloqueo de la vía secretora. Esta alteración puede impedir el correcto plegamiento y procesamiento del LRRC43, inhibiendo así su función. | ||||||
Tunicamycin | 11089-65-9 | sc-3506A sc-3506 | 5 mg 10 mg | ¥1907.00 ¥3373.00 | 66 | |
La tunicamicina inhibe la glicosilación ligada a N en el RE. Dado que la glicosilación es crítica para el correcto plegamiento y estabilidad de muchas proteínas, esta sustancia química puede conducir a la inhibición funcional de LRRC43 si requiere glicosilación. | ||||||
MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] | 133407-82-6 | sc-201270 sc-201270A sc-201270B | 5 mg 25 mg 100 mg | ¥632.00 ¥2933.00 ¥11056.00 | 163 | |
El MG-132 es un inhibidor del proteasoma que puede impedir la degradación de las proteínas ubiquitinadas. Esta inhibición puede conducir a la acumulación de proteínas que pueden incluir LRRC43 mal plegadas o no funcionales, inhibiendo así su función. | ||||||
E-64 | 66701-25-5 | sc-201276 sc-201276A sc-201276B | 5 mg 25 mg 250 mg | ¥3103.00 ¥10470.00 ¥17408.00 | 14 | |
El E-64 inhibe de forma irreversible las cisteína proteasas, lo que puede dar lugar a una acumulación de proteínas dentro de la célula. Esto puede inhibir la función del LRRC43 al perturbar su degradación o recambio si está sujeto a la acción de la cisteína proteasa. | ||||||
Leupeptin hemisulfate | 103476-89-7 | sc-295358 sc-295358A sc-295358D sc-295358E sc-295358B sc-295358C | 5 mg 25 mg 50 mg 100 mg 500 mg 10 mg | ¥812.00 ¥1636.00 ¥2990.00 ¥5517.00 ¥15784.00 ¥1117.00 | 19 | |
La leupeptina inhibe las tiol proteasas lisosomales, como las catepsinas, que intervienen en el recambio de proteínas. La inhibición de estas enzimas puede conducir a una acumulación de proteínas, entre ellas el LRRC43, inhibiendo potencialmente su función. | ||||||
Lactacystin | 133343-34-7 | sc-3575 sc-3575A | 200 µg 1 mg | ¥1862.00 ¥6487.00 | 60 | |
La lactocistina es un inhibidor específico del proteasoma, que puede inhibir la degradación de las proteínas etiquetadas con ubiquitina, lo que conduce a una acumulación de proteínas defectuosas o mal plegadas, incluida la LRRC43, inhibiendo su función. | ||||||
Puromycin | 53-79-2 | sc-205821 sc-205821A | 10 mg 25 mg | ¥1839.00 ¥3565.00 | 436 | |
La puromicina provoca la terminación prematura de la cadena durante la síntesis de proteínas. Esto puede conducir a la producción de proteínas truncadas y no funcionales, entre las que puede encontrarse la LRRC43, inhibiendo así su función. | ||||||
α-Amanitin | 23109-05-9 | sc-202440 sc-202440A | 1 mg 5 mg | ¥2933.00 ¥11609.00 | 26 | |
La α-manitina inhibe la ARN polimerasa II, que es esencial para la síntesis del ARNm. Esto puede dar lugar a la supresión de la síntesis de nuevas proteínas, incluida la LRRC43, lo que conduce a una inhibición funcional de la proteína. | ||||||