LOC150935 Inhibidores

Los inhibidores comunes de LOC150935 incluyen, entre otros, Benzamidina CAS 618-39-3, Fluoruro de Fenilmetilsulfonilo CAS 329-98-6, E-64 CAS 66701-25-5, Hemisulfato de Leupeptina CAS 55123-66-5 y Bestatina CAS 58970-76-6.

Los inhibidores químicos de LOC150935 pueden clasificarse en función del tipo de actividad de proteasa que se sabe que inhiben. La benzamidina y el fluoruro de fenilmetilsulfonilo (PMSF) son ambos inhibidores de serina proteasas, lo que sugiere que si LOC150935 exhibe actividad de serina proteasa, sería susceptible a la inhibición por estos productos químicos. La benzamidina actúa como inhibidor competitivo, interactuando con el sitio activo de la proteasa e impidiendo el acceso del sustrato. El PMSF, por su parte, inactiva irreversiblemente las serina proteasas al formar un enlace covalente con el residuo de serina dentro del sitio activo de la enzima, bloqueando así permanentemente su función. De forma similar, E-64 y Leupeptin sirven como inhibidores de las cisteína proteasas. El E-64 se une irreversiblemente al residuo de cisteína activo, dejando inactiva la enzima. Leupeptin, sin embargo, tiene un rango más amplio de inhibición, dirigiéndose tanto a cisteína como a serina proteasas a través de la unión reversible, que puede prevenir la actividad proteolítica de LOC150935 si funciona como cualquiera de los dos tipos de proteasa.

Otros inhibidores son Pepstatin A y Bestatin, que inhiben las proteasas aspárticas y las aminopeptidasas, respectivamente. Pepstatin A se une a los residuos de aspartato del sitio activo de proteasas aspárticas, inhibiendo potencialmente LOC150935 si es de esta clase de proteasa. La Bestatina interfiere con la actividad aminopeptidasa uniéndose al sitio activo, lo que inhibiría la LOC150935 si fuera una aminopeptidasa. En el caso de las metaloproteasas, el fosforamidón puede inhibir su actividad quelando el ion metálico esencial. Si LOC150935 es una metaloproteasa, esto bloquearía su función enzimática. Se observa una especificidad adicional con inhibidores como la quimostatina, que es selectiva para las serinproteasas similares a la quimotripsina, la aprotinina, que forma un complejo estequiométrico con enzimas similares a la tripsina, y el marimastat, que se dirige a las metaloproteasas de matriz uniéndose a los iones metálicos en el sitio activo. Cada uno de ellos sólo inhibiría el LOC150935 si comparte la actividad proteolítica correspondiente a la que se dirige el inhibidor. Por último, la calpastatina ofrece un mecanismo de inhibición que implica cambios conformacionales; inhibe específicamente las enzimas similares a la calpaína impidiendo el acceso al sustrato.