| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Bestatin | 58970-76-6 | sc-202975 | 10 mg | ¥1444.00 | 19 | |
La bestatina actúa como inhibidor selectivo de la leucotrieno A4 hidrolasa, una enzima clave en la ruta de biosíntesis de los leucotrienos. Al unirse al sitio activo, altera la conformación de la enzima, afectando a la afinidad por el sustrato y a la velocidad de reacción. Esta modulación puede conducir a una disminución de la producción de leucotrienos, influyendo en las respuestas inflamatorias. Su estructura única permite interacciones específicas con la enzima, aumentando su potencia inhibidora y su selectividad. | ||||||
Bestatin hydrochloride | 65391-42-6 | sc-200564 sc-200564A sc-200564B | 5 mg 25 mg 500 mg | ¥1196.00 ¥3971.00 ¥12771.00 | 1 | |
El clorhidrato de bestatina actúa como un potente inhibidor de la leucotrieno A4 hidrolasa, participando en interacciones moleculares específicas que estabilizan la forma inactiva de la enzima. Esta unión altera el mecanismo catalítico, alterando la cinética de reacción y reduciendo la renovación del sustrato. Su estereoquímica única facilita la unión selectiva, permitiendo una modulación precisa del metabolismo del leucotrieno. Esta especificidad subraya su papel en la influencia sobre las vías bioquímicas relacionadas con la inflamación. | ||||||
Captopril | 62571-86-2 | sc-200566 sc-200566A | 1 g 5 g | ¥542.00 ¥1004.00 | 21 | |
El captopril actúa como inhibidor de la leucotrieno A4 hidrolasa al formar un complejo estable con la enzima, bloqueando eficazmente su sitio activo. Esta interacción altera la conformación de la enzima, lo que provoca una disminución significativa de su eficacia catalítica. Las características estructurales únicas del compuesto aumentan su afinidad por la enzima, lo que le permite modular la hidrólisis del leucotrieno A4. Esta inhibición selectiva afecta a las vías de señalización posteriores, influyendo en las respuestas celulares. | ||||||