LCMT1 Inhibidores

Los inhibidores comunes de LCMT1 incluyen, entre otros, 5′-Deoxi-5′-metiltioadenosina CAS 2457-80-9, Fostriecin CAS 87860-39-7, Cantharidin CAS 56-25-7, Endothall CAS 145-73-3 y Ácido Okadaico CAS 78111-17-8.

Los inhibidores enumerados en la tabla anterior no son inhibidores directos de LCMT1, sino que se dirigen a vías y procesos relacionados que podrían afectar a la actividad de LCMT1. Por ejemplo, el periodato de adenosina y la sinefungina son inhibidores de las metiltransferasas dependientes de SAM y podrían reducir potencialmente la actividad de LCMT1 al interferir en su uso de SAM. Compuestos como la fostriecina, la cantaridina, el endotal, el ácido okadaico, la caliculina A y la tautomicetina inhiben la PP2A, el sustrato de la LCMT1, y esto podría afectar indirectamente a la función de la LCMT1 al alterar la reserva de PP2A disponible para la metilación. Los inhibidores de LCMT1 como clase serían moléculas que pueden reducir la actividad de metilación de la enzima, ya sea bloqueando directamente su sitio catalítico, compitiendo con sus sustratos o cofactores naturales, o afectando indirectamente la disponibilidad y el estado de su sustrato, PP2A. Estos inhibidores actuarían típicamente a nivel postraduccional para modular la actividad de la PP2A y, en consecuencia, numerosos procesos celulares que están bajo el control de esta fosfatasa clave. Las estructuras químicas de estos inhibidores son diversas, desde análogos de nucleósidos hasta toxinas naturales y compuestos sintéticos.

La modulación precisa de LCMT1 a través de estos inhibidores podría desempeñar un papel significativo en la regulación de PP2A, y por lo tanto influir en una amplia gama de funciones celularesParece que puede haber habido un malentendido. En el contexto de LCMT1, los inhibidores pueden interactuar con la actividad de la enzima a través de varios métodos indirectos. Estos métodos incluyen, entre otros, la competencia con el sustrato o cofactor nativo de la enzima, la alteración de la disponibilidad del sustrato de la enzima y la modificación de los mecanismos reguladores de la enzima. Las entidades químicas que pueden interactuar con las vías de LCMT1 son diversas en estructura y función. Van desde los análogos de nucleósidos, como el periodato de adenosina y la sinefungina, que pueden imitar a los sustratos naturales de las metiltransferasas y competir potencialmente con la S-adenosilmetionina (SAM) -un donante de metilo crítico para la LCMT1- hasta toxinas como el ácido okadaico y la caliculina A, que se conocen como inhibidores de la proteína fosfatasa y pueden afectar indirectamente a la LCMT1 alterando el estado de fosforilación y la disponibilidad de su sustrato, la PP2A. Otros compuestos, como la norleucina, pueden alterar la actividad de la enzima al incorporarse por error en lugar de la leucina, afectando así a la capacidad de la enzima para reconocer y metilar su residuo diana específico en la PP2A.