Lck BP-1 Inhibidores

Inhibidores comunes de Lck BP-1 incluyen, pero no se limitan a PP 2 CAS 172889-27-9, Dasatinib CAS 302962-49-8, SU6656 CAS 330161-87-0, Saracatinib CAS 379231-04-6 y AP 24534 CAS 943319-70-8.

Los inhibidores químicos de la Lck BP-1 actúan de varias maneras para impedir la actividad cinasa de la proteína, que es crucial para su función en la señalización del receptor de células T. El PP2 es un potente inhibidor dirigido al sitio de unión del ATP de la Lck BP-1, impidiendo así su actividad cinasa directamente. El PP2, un potente inhibidor, se dirige al sitio de unión al ATP de la Lck BP-1, impidiendo así directamente su actividad cinasa. Este mecanismo es compartido por SU6656, que también inhibe selectivamente las quinasas de la familia Src uniéndose al dominio quinasa, obstruyendo así la activación de la proteína por ATP. De forma similar, Dasatinib funciona ocupando el dominio quinasa activo de Lck BP-1, lo que conduce a la inhibición de su actividad de fosforilación. El saracatinib y el WH-4-023 emplean un enfoque comparable al competir con el ATP por la unión al dominio quinasa, desactivando de forma eficaz la actividad quinasa de la Lck BP-1. El bosutinib, aunque se dirige principalmente a la proteína Lck BP-1, inhibe su actividad quinasa. Bosutinib, aunque se dirige principalmente a BCR-ABL, presenta un perfil de inhibición de la cinasa más amplio que incluye a Lck BP-1 al unirse también a su dominio cinasa, impidiendo así su función.

Ampliando aún más el arsenal de inhibidores de Lck BP-1, Ponatinib demuestra su efecto inhibidor al unirse al dominio quinasa y obstruir la unión al ATP, una propiedad que comparte con su nombre alternativo, AP-24534. El bafetinib y el A-770041, aunque desarrollados inicialmente para otras quinasas, inhiben la Lck BP-1 uniéndose de forma competitiva al sitio de unión del ATP, que es esencial para la actividad de la quinasa. La NVP-BHG712, aunque se dirige a la cinasa EphB4, puede inhibir la Lck BP-1 aprovechando las similitudes estructurales y uniéndose potencialmente al sitio de ATP de la Lck BP-1. Además, KX2-391 destaca por su mecanismo único de inhibición de Lck BP-1, en el que se une al sitio del péptido sustrato en lugar del sitio de unión al ATP, ofreciendo una ruta distinta para la inhibición de la cinasa.