L-Lactate Dehydrogenase Inhibidores

Los inhibidores comunes de la L-Lactato Deshidrogenasa incluyen, entre otros, el Gosipol CAS 303-45-7, el Fluoruro de Sodio CAS 7681-49-4 y la Galloflavina CAS 568-80-9.

La L-lactato deshidrogenasa (LDH) es una enzima fundamental que cataliza la interconversión entre piruvato y L-lactato en presencia de la coenzima NAD+. Su papel en el último paso de la glucólisis anaeróbica ha llamado la atención sobre su funcionalidad en numerosas rutas metabólicas y su amplia distribución en muchos tejidos de organismos. Debido a su importancia en el metabolismo celular, la modulación de la actividad de la LDH mediante inhibidores específicos puede ofrecer información sobre los papeles funcionales de la enzima, los posibles sitios de interacción y el comportamiento dinámico en diversos contextos celulares.

Los inhibidores de la L-lactato deshidrogenasa actúan principalmente atenuando su actividad enzimática, y a menudo presentan semejanzas estructurales con los sustratos o productos naturales de la enzima. Muchos inhibidores, como el oxamato, actúan como inhibidores competitivos, reflejando la estructura del piruvato y compitiendo por el sitio activo de la enzima. Estos inhibidores reducen esencialmente la actividad de la LDH impidiendo que el sustrato acceda al sitio activo. Otros, como el fluoruro sódico (NaF), funcionan de forma alostérica, modificando la conformación de la enzima de forma que disminuye su actividad sin competir directamente por el sitio activo. Por último, hay inhibidores, como el yodoacetato sódico, que se unen covalentemente a determinados residuos de aminoácidos de la LDH, modificando la estructura de la enzima y, por consiguiente, perturbando su actividad. La variada gama de compuestos inhibidores disponibles proporciona valiosas herramientas para estudiar el comportamiento de la LDH en diversas condiciones, su interacción con otros componentes celulares y su importancia global en las rutas metabólicas.