Date published: 2025-9-18

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KLK1 Sustratos

Santa Cruz Biotechnology ofrece ahora una amplia gama de sustratos de KLK1 para su uso en diversas aplicaciones. La calicreína-1 (KLK1) es un miembro de la familia de serina proteasas de la calicreína, conocida por su papel en el sistema calicreína-quinina, donde es responsable de la escisión de cininógenos para liberar cininas, como la bradiquinina. Estos péptidos desempeñan un papel crucial en procesos como la vasodilatación, la regulación de la presión arterial, la inflamación y la señalización del dolor. Los sustratos de KLK1 son herramientas esenciales en la investigación científica, que permiten a los investigadores estudiar la actividad enzimática de KLK1 y su implicación en diversos procesos fisiológicos y patológicos. Utilizando estos sustratos, los científicos pueden explorar cómo la actividad de KLK1 influye en la generación de péptidos bioactivos, contribuyendo a nuestra comprensión de la función cardiovascular, las respuestas inflamatorias y la remodelación tisular. Estos sustratos se utilizan ampliamente en ensayos bioquímicos para cuantificar la actividad de KLK1, así como en estudios que investigan el papel de KLK1 en afecciones como la hipertensión, la inflamación crónica y ciertos tipos de cáncer. Además, los sustratos de KLK1 son valiosos en el desarrollo de inhibidores y moduladores de KLK1, que son de interés para aplicaciones destinadas a regular la liberación de kinina y sus efectos. La disponibilidad de estos sustratos ha hecho avanzar significativamente la investigación en campos como la biología cardiovascular, la oncología y la inflamación, proporcionando conocimientos críticos sobre los complejos mecanismos mediados por KLK1. Consulte información detallada sobre nuestros sustratos de KLK1 disponibles haciendo clic en el nombre del producto.
Nombre del productoNÚMERO DE CAS #Número de catálogoCantidadPrecioMENCIONESClasificación

H-D-Val-Leu-Arg-AFC

sc-391026
sc-391026A
1 mg
5 mg
¥1467.00
¥5923.00
1
(0)

H-D-Val-Leu-Arg-AFC sirve como sustrato para la enzima klk1, mostrando su especificidad a través de interacciones peptídicas únicas. La estructura del compuesto facilita el reconocimiento de la enzima, lo que conduce a una escisión eficiente y a la emisión de fluorescencia tras la hidrólisis. Esta cinética de reacción destaca su papel en la monitorización de la actividad proteolítica, ya que la liberación de AFC genera una señal medible. Su secuencia de aminoácidos distinta aumenta la selectividad, lo que la convierte en una herramienta valiosa para estudiar la dinámica de las proteasas.