Los inhibidores químicos de la queratina 73 pueden ejercer sus efectos inhibidores a través de diversas interacciones bioquímicas que alteran la estructura y la función de la proteína. La acrilamida, por ejemplo, puede formar aductos covalentes con residuos de cisteína dentro de la queratina 73, alterando el enlace disulfuro e impidiendo así la correcta formación de la estructura terciaria y cuaternaria de la proteína. El resultado es una integridad estructural disminuida, crucial para su función dentro de las fibras capilares. Del mismo modo, el acetato de plomo puede unirse a los grupos tiol presentes en la queratina 73, induciendo cambios conformacionales que comprometen la estabilidad y funcionalidad de la proteína. El verde de malaquita, conocido por su capacidad para intercalarse en las estructuras proteicas, puede interferir con la intrincada disposición de las fibrillas de la queratina 73, provocando la desestabilización y el deterioro funcional de la arquitectura fibrosa de la proteína. El formaldehído, al entrecruzar los grupos amino, puede inhibir la queratina 73 impidiendo el correcto ensamblaje fibroso, esencial para su resistencia mecánica y su función estructural en el cabello.
Por otra parte, productos químicos como el ácido tricloroacético pueden precipitar la queratina 73 desnaturalizándola, inhibiendo así su funcionalidad estructural como proteína fibrosa. El fenol puede desnaturalizar de forma similar la Queratina 73 interrumpiendo los enlaces de hidrógeno y los puentes disulfuro, lo que conduce a una pérdida de su estructura tridimensional y a la consiguiente inhibición funcional. La hidroxilamina altera la estructura de la proteína modificando los residuos de asparagina y glutamina, lo que puede tener un impacto directo en la funcionalidad estructural de la Queratina 73. Del mismo modo, la urea puede desdoblar la estructura proteica de la queratina 73 mediante la interrupción de los enlaces de hidrógeno, inhibiendo su capacidad para formar la red fibrosa adecuada. Productos químicos como el SDS (Sodium Dodecyl Sulfate) pueden solubilizar y desnaturalizar la Queratina 73, impidiendo su correcto ensamblaje y funcionamiento. El cloruro de mercurio (II) y el nitrato de plata pueden interactuar con los grupos tiol de la queratina 73, formando complejos que inhiben la integridad estructural y funcional de la proteína. El cloruro de cadmio puede unirse a la queratina 73 y desplazar los iones metálicos esenciales o interactuar directamente con la proteína, provocando una pérdida de la conformación funcional e inhibiendo así su función dentro del tallo piloso.
| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Acrylamide Solution, 40% | 79-06-1 | sc-3721 | 1 L | ¥737.00 | ||
La acrilamida puede formar aductos con los residuos de cisteína de la queratina 73, lo que provoca la ruptura del enlace disulfuro y, por tanto, de la estructura terciaria y cuaternaria necesaria para su función. | ||||||
Malachite Green Chloride | 569-64-2 | sc-211766 sc-211766A sc-211766B | 25 g 250 g 1 kg | ¥1749.00 ¥2144.00 ¥5923.00 | ||
El verde de malaquita es capaz de intercalarse en la estructura de las fibrillas de queratina, perturbando potencialmente las interacciones necesarias para la estabilidad y la función de la queratina 73. | ||||||
FCM Fixation buffer (10X) | sc-3622 | 10 ml @ 10X | ¥459.00 | 16 | ||
El formaldehído puede entrecruzar los grupos amino de las proteínas, lo que provoca la alteración de su estructura y función. Cuando reticula grupos amino en la queratina 73, puede inhibir el ensamblaje fibroso y la función normales de las proteínas. | ||||||
Lead(II) Acetate | 301-04-2 | sc-507473 | 5 g | ¥936.00 | ||
El acetato de plomo puede unirse a grupos tiol dentro de las proteínas, como la queratina 73, dando lugar a cambios conformacionales que inhiben su integridad estructural y su función. | ||||||
Hydroxylamine solution | 7803-49-8 | sc-250136 | 100 ml | ¥801.00 | ||
La hidroxilamina puede modificar los residuos de asparagina y glutamina en las proteínas, alterando potencialmente la estructura y función de la queratina 73. | ||||||
Sodium dodecyl sulfate | 151-21-3 | sc-264510 sc-264510A sc-264510B sc-264510C | 25 g 100 g 500 g 1 kg | ¥564.00 ¥891.00 ¥3159.00 ¥4738.00 | 11 | |
El SDS puede solubilizar y desnaturalizar las proteínas interrumpiendo los enlaces no covalentes de la cadena polipeptídica, lo que puede inhibir el correcto ensamblaje y funcionamiento de la queratina 73. | ||||||
Urea | 57-13-6 | sc-29114 sc-29114A sc-29114B | 1 kg 2 kg 5 kg | ¥338.00 ¥474.00 ¥857.00 | 17 | |
La urea puede desnaturalizar las proteínas mediante la ruptura de los enlaces de hidrógeno. Este efecto desnaturalizante puede inhibir la funcionalidad estructural de la queratina 73 al desdoblar su estructura proteica. | ||||||
Cadmium chloride, anhydrous | 10108-64-2 | sc-252533 sc-252533A sc-252533B | 10 g 50 g 500 g | ¥621.00 ¥2019.00 ¥3892.00 | 1 | |
El cloruro de cadmio puede unirse a sitios específicos dentro de las proteínas, desplazando potencialmente iones metálicos cruciales para la estructura de la proteína, lo que conduce a la inhibición de la conformación funcional de la queratina 73. | ||||||
Silver nitrate | 7761-88-8 | sc-203378 sc-203378A sc-203378B | 25 g 100 g 500 g | ¥1264.00 ¥4186.00 ¥11959.00 | 1 | |
El nitrato de plata puede interactuar con los grupos tiol de las proteínas, dando lugar a la formación de complejos que pueden inhibir la integridad estructural y funcional de la queratina 73. | ||||||