Date published: 2025-11-7

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Keratin 71 Inhibidores

Los inhibidores comunes de la queratina 71 incluyen, entre otros, dimetilsulfóxido (DMSO) CAS 67-68-5, tampón de fijación FCM (10X) CAS 50-00-0, solución de acrilamida, 40% CAS 79-06-1, α-yodoacetamida CAS 144-48-9 y N-etilmaleimida CAS 128-53-0.

Los inhibidores químicos de la queratina 71 pueden emplear diversos mecanismos para alterar la función y la estructura normales de la proteína. El dimetilsulfóxido (DMSO) puede interferir con la queratina 71 alterando sus interacciones proteína-proteína, que son esenciales para mantener la integridad estructural de la queratina. Esta alteración se produce principalmente a través de la interrupción de las interacciones hidrofóbicas dentro de la proteína. Por otra parte, el formaldehído puede formar enlaces cruzados dentro de la queratina 71, causando agregación o distorsión de la estructura de la proteína, lo que conduce a una pérdida de función. Del mismo modo, la acrilamida puede inhibir la queratina 71 uniéndose covalentemente a los residuos de cisteína, que son cruciales para la formación de los filamentos de queratina. Esta unión impide efectivamente que la queratina 71 se ensamble en su estructura correcta de filamentos.

Además, la yodoacetamida y la N-etilmaleimida (NEM) se dirigen específicamente a los grupos tiol de los residuos de cisteína de la queratina 71, impidiendo la formación de enlaces disulfuro que son necesarios para la estabilidad de los filamentos y, en consecuencia, inhiben la función de la proteína. El óxido de fenilarsina y el cloruro de cadmio también se unen a los residuos de cisteína, pero lo hacen interactuando con los grupos tiol vicinales, lo que conduce a resultados inhibitorios similares. El acetato de plomo (II) actúa de forma similar, uniéndose a los grupos sulfhidrilo e interrumpiendo los enlaces disulfuro de la proteína, esenciales para su ensamblaje filamentoso. El dodecil sulfato sódico (SDS) actúa como detergente aniónico, desnaturalizando la queratina 71 e impidiendo que forme filamentos adecuados. Los disolventes orgánicos como el metanol y el etanol perturban las interacciones hidrofóbicas dentro de la queratina 71, que son esenciales para mantener su estructura y función. Por último, la urea interrumpe los enlaces de hidrógeno dentro de la proteína, lo que conduce a una pérdida de su estructura secundaria y terciaria, que es crucial para el papel biológico de la queratina 71. Cada sustancia química, al dirigirse a interacciones específicas dentro de la queratina 71, puede alterar su estructura y función normales, inhibiendo en última instancia el ensamblaje y la actividad adecuados de la proteína.

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Nombre del productoNÚMERO DE CAS #Número de catálogoCantidadPrecioMENCIONESClasificación

Dimethyl Sulfoxide (DMSO)

67-68-5sc-202581
sc-202581A
sc-202581B
100 ml
500 ml
4 L
¥338.00
¥1297.00
¥10154.00
136
(6)

El dimetilsulfóxido (DMSO) puede inhibir la queratina 71 al interrumpir las interacciones proteína-proteína. Se sabe que el DMSO interfiere en las interacciones hidrofóbicas, que son cruciales para la integridad estructural de las queratinas. Al alterar las estructuras terciaria y cuaternaria de la queratina 71, el DMSO puede inhibir potencialmente su función.

FCM Fixation buffer (10X)

sc-3622
10 ml @ 10X
¥459.00
16
(1)

El formaldehído puede formar enlaces cruzados con proteínas, incluida la queratina 71, lo que puede inhibir su función. Los enlaces cruzados pueden distorsionar la estructura de la proteína o provocar su agregación, lo que conduce a una pérdida de su función.

Acrylamide Solution, 40%

79-06-1sc-3721
1 L
¥737.00
(1)

La acrilamida es capaz de alterar la estructura de las proteínas queratínicas al formar enlaces covalentes con los residuos de cisteína. En el caso de la queratina 71, dicha modificación puede conducir a una formación inadecuada de los filamentos e inhibir así su función.

α-Iodoacetamide

144-48-9sc-203320
25 g
¥2821.00
1
(1)

La yodoacetamida reacciona con los residuos de cisteína de las proteínas. Al alquilarse los residuos de cisteína de la queratina 71, la yodoacetamida puede inhibir la formación de enlaces disulfuro esenciales para la estabilidad y la función de los filamentos de queratina.

N-Ethylmaleimide

128-53-0sc-202719A
sc-202719
sc-202719B
sc-202719C
sc-202719D
1 g
5 g
25 g
100 g
250 g
¥248.00
¥767.00
¥2369.00
¥8800.00
¥21210.00
19
(1)

La N-etilmaleimida (NEM) puede inhibir la queratina 71 modificando irreversiblemente los grupos tiol de los residuos de cisteína, impidiendo la formación de enlaces disulfuro que son necesarios para la estabilidad de los filamentos de queratina.

Phenylarsine oxide

637-03-6sc-3521
250 mg
¥451.00
4
(1)

El óxido de fenilarsina se une a los grupos tiol vicinales de las proteínas. La unión a los residuos de cisteína de la queratina 71 puede inhibir su función al interrumpir la formación del enlace disulfuro, que es esencial para la estabilidad del filamento.

Cadmium chloride, anhydrous

10108-64-2sc-252533
sc-252533A
sc-252533B
10 g
50 g
500 g
¥621.00
¥2019.00
¥3892.00
1
(1)

El cloruro de cadmio puede inhibir la queratina 71 al unirse a residuos de cisteína, que son importantes para la formación de enlaces disulfuro y el ensamblaje y la estabilidad de los filamentos de queratina.

Lead(II) Acetate

301-04-2sc-507473
5 g
¥936.00
(0)

El acetato de plomo (II) puede unirse a los grupos sulfhidrilo de los residuos de cisteína de la queratina 71, inhibiendo su correcto funcionamiento y la formación de filamentos al interrumpir los enlaces disulfuro.

Sodium dodecyl sulfate

151-21-3sc-264510
sc-264510A
sc-264510B
sc-264510C
25 g
100 g
500 g
1 kg
¥564.00
¥891.00
¥3159.00
¥4738.00
11
(1)

El SDS es un detergente aniónico que puede desnaturalizar las proteínas de queratina, incluida la queratina 71, lo que provoca la alteración de la estructura proteica y la inhibición de la formación de filamentos.

Urea

57-13-6sc-29114
sc-29114A
sc-29114B
1 kg
2 kg
5 kg
¥338.00
¥474.00
¥857.00
17
(1)

La urea puede desnaturalizar las proteínas al interrumpir los enlaces de hidrógeno. En el caso de la queratina 71, la urea puede provocar la pérdida de la estructura secundaria y terciaria esencial para su función.