κ-casein Inhibidores

Los inhibidores comunes de la κ-caseína incluyen, entre otros, isotiocianato de bencilo CAS 622-78-6, galato de (-)-epigalocatequina CAS 989-51-5, ácido clorogénico CAS 327-97-9, galotanino CAS 1401-55-4 y ácido elágico, dihidrato CAS 476-66-4.

Los inhibidores químicos de la κ-caseína pueden provocar la alteración funcional de esta proteína a través de diversas interacciones moleculares. El isotiocianato de bencilo puede reaccionar con los residuos de cisteína de la κ-caseína, formando tioureas, lo que puede provocar alteraciones estructurales que comprometan su capacidad para estabilizar las micelas de caseína. Del mismo modo, el galato de epigalocatequina (EGCG) es capaz de unirse a la κ-caseína e inducir cambios conformacionales que inhiben sus funciones estabilizadoras de las micelas. El ditiotreitol (DTT) puede romper los enlaces disulfuro dentro de la κ-caseína, que son críticos para mantener su estructura tridimensional, inhibiendo así su interacción con otras moléculas de caseína y su papel en el mantenimiento de la estructura de la micela. Tanto el ácido clorogénico como el ácido tánico tienen la capacidad de unirse de forma no covalente a regiones hidrofóbicas o de formar complejos proteicos, respectivamente, lo que potencialmente altera la conformación de la κ-caseína y reduce su capacidad funcional en la estabilización de micelas.

Además, el ácido elágico puede unirse a la κ-caseína y alterar su estructura, impidiendo así que la proteína contribuya eficazmente a la estabilidad de las micelas de caseína. Se sabe que la curcumina interactúa con la κ-caseína, induciendo cambios estructurales que inhiben su función en la formación de micelas. Las propiedades de unión a proteínas de la genisteína le permiten unirse a la κ-caseína, alterando potencialmente la conformación de la proteína y perjudicando su papel en la estabilización de las micelas. El ácido cafeico también puede unirse a la κ-caseína, alterando potencialmente su integridad estructural y afectando negativamente a la formación de micelas. La capsaicina, con su carácter lipofílico, puede intercalarse en la estructura de la κ-caseína, alterando las interacciones proteicas necesarias para la estabilidad de la micela. Tanto la quercetina como la naringenina pueden unirse a la κ-caseína, provocando cambios conformacionales que reducen la eficacia de la proteína para estabilizar las micelas de caseína. Estas interacciones químicas con la κ-caseína subrayan los diversos mecanismos a través de los cuales se puede inhibir el papel funcional de la proteína en la estabilidad de las micelas.