IRAP Sustratos

Los Sustratos IRAP comunes incluyen, entre otros, Leu-pNA, Sustrato cromogénico CAS 4178-93-2, S-Bencil-L-cisteína p-nitroanilida CAS 7436-62-6, Bestatina CAS 58970-76-6, L-Valina CAS 72-18-4 y L-Fenilalanina CAS 63-91-2.

Los inhibidores de IRAP representan una clase química que abarca una gama diversa de compuestos capaces de interactuar con la aminopeptidasa regulada por insulina (IRAP) para modular su actividad. Estos compuestos logran la inhibición por diversos medios, como la inhibición competitiva, el bloqueo del sitio activo, la alteración de la conformación de la enzima y la interacción con sitios de unión a metales. Los inhibidores incluyen péptidos como la angiotensina IV y sus análogos, que compiten directamente con los sustratos naturales de la IRAP. Los imitadores del estado de transición, como la amastatina, pueden unirse al sitio activo, reduciendo eficazmente la capacidad de la enzima para procesar sus sustratos. Pequeñas moléculas como la bestatina son capaces de interactuar con el motivo de unión al zinc esencial para la actividad aminopeptidasa de la IRAP, ofreciendo un modo de inhibición que implica iones metálicos cruciales.

Un subconjunto de estos inhibidores también puede afectar a la actividad de la IRAP indirectamente. Por ejemplo, los inhibidores de la cinasa, como el HA-1077, se dirigen a reguladores anteriores que pueden modular la función de la IRAP. Aminoácidos como la L-valina, la L-fenilalanina y la L-leucina, por su similitud estructural con los sustratos de IRAP, pueden servir como inhibidores competitivos. Otros compuestos, como la L-cisteína, pueden formar modificaciones covalentes en la enzima, lo que puede provocar cambios en la conformación y función de la enzima. Ciertos quelantes de metales o agentes complejantes de metales, como el Cu(II)-ATSM, también pueden influir en la actividad de enzimas metal-dependientes como la IRAP al afectar a sus centros metálicos.