HSPA4L Inhibidores
Inhibidores comunes de HSPA4L incluyen, pero no se limitan a Quercetina CAS 117-39-5, Geldanamicina CAS 30562-34-6, 17-AAG CAS 75747-14-7, Withaferina A CAS 5119-48-2 y Radicicol CAS 12772-57-5.
Los inhibidores de HSPA4L constituyen una clase de compuestos químicos diseñados específicamente para obstruir las actividades funcionales de la proteína HSPA4L. La proteína HSPA4L, que pertenece a la familia de las proteínas de choque térmico, participa en procesos celulares que facilitan el correcto plegamiento de las proteínas nacientes y la reparación o degradación de las proteínas mal plegadas. La inhibición de HSPA4L puede alterar estos procesos, lo que podría conducir a una acumulación de proteínas mal plegadas y a la consiguiente activación de respuestas celulares al estrés. Los inhibidores de HSPA4L consiguen sus efectos uniéndose al dominio ATPasa de la proteína, impidiendo la hidrólisis de ATP, que es crucial para la función de la proteína. Esta unión afecta a la capacidad de la proteína para interactuar con sus sustratos, inhibiendo así su actividad chaperona. Como resultado, las funciones homeostáticas normales que la HSPA4L regula dentro de la célula se ven obstaculizadas, lo que conduce a una disminución de la capacidad de la célula para gestionar el estrés proteómico.
Los inhibidores químicos específicos dirigidos a HSPA4L están diseñados para garantizar una alta afinidad y especificidad con los sitios activos de la proteína. De este modo, estos inhibidores pueden modular eficazmente las vías de respuesta al estrés en las que participa HSPA4L. Mediante la inhibición de HSPA4L, estos compuestos pueden afectar indirectamente a varias vías de señalización y procesos moleculares que dependen del correcto funcionamiento del plegamiento de proteínas mediado por chaperonas. Los mecanismos precisos de estos inhibidores implican la alteración de la dinámica conformacional de HSPA4L, que a su vez influye en la estabilidad de la proteína y en sus interacciones con cochaperonas y proteínas cliente. Esta acción refleja un aspecto crítico de la regulación celular, ya que HSPA4L desempeña un papel en el mantenimiento de la homeostasis proteica, y su inhibición puede conducir a una cascada de efectos en el entorno celular que se extienden más allá de las interacciones proteína-proteína iniciales.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | ¥124.00 ¥192.00 ¥1218.00 ¥2764.00 ¥10357.00 ¥553.00 | 33 | |
La quercetina es un flavonoide que inhibe la familia de proteínas de choque térmico, que incluye la HSPA4L. Al estabilizar la HSP70, impide indirectamente el correcto funcionamiento de la HSPA4L, ya que ésta opera dentro de un complejo con otras proteínas de choque térmico, disminuyendo así la actividad chaperona de la HSPA4L. | ||||||
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | ¥429.00 ¥654.00 ¥1151.00 ¥2279.00 | 8 | |
La geldanamicina se une específicamente a la proteína de choque térmico 90 (Hsp90) e inhibe su función. Dado que la HSPA4L es una cochaperona para la Hsp90, la inhibición de la Hsp90 interrumpe la asociación Hsp90-HSPA4L, reduciendo así indirectamente la actividad de la HSPA4L. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | ¥745.00 ¥1726.00 | 16 | |
El 17-AAG es un derivado de la geldanamicina que también se une a la Hsp90. Desestabiliza y degrada las proteínas cliente de la Hsp90, que pueden incluir proteínas que interactúan con la HSPA4L, lo que conduce a una reducción de la actividad de la HSPA4L por asociación. | ||||||
Withaferin A | 5119-48-2 | sc-200381 sc-200381A sc-200381B sc-200381C | 1 mg 10 mg 100 mg 1 g | ¥1433.00 ¥6453.00 ¥46143.00 ¥226813.00 | 20 | |
La Withaferina A es conocida por su capacidad para inhibir la función de la Hsp90 y, por extensión, es probable que altere el papel de la HSPA4L como cochaperona, disminuyendo así su actividad. | ||||||
Radicicol | 12772-57-5 | sc-200620 sc-200620A | 1 mg 5 mg | ¥1015.00 ¥3678.00 | 13 | |
Radicicol se une a Hsp90, inhibiendo su actividad ATPasa. Dado que HSPA4L funciona en tándem con Hsp90, la inhibición de Hsp90 por Radicicol daría lugar a una disminución de la actividad de HSPA4L. | ||||||
Silybin | 22888-70-6 | sc-202812 sc-202812A sc-202812B sc-202812C | 1 g 5 g 10 g 50 g | ¥609.00 ¥1264.00 ¥2279.00 ¥7897.00 | 6 | |
Se ha demostrado que la silibinina influye en la expresión de las proteínas de choque térmico. Puede regular a la baja la actividad de HSPA4L modulando los niveles de expresión de las chaperonas moleculares dentro de la célula. | ||||||
(−)-Epigallocatechin Gallate | 989-51-5 | sc-200802 sc-200802A sc-200802B sc-200802C sc-200802D sc-200802E | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g 10 g | ¥474.00 ¥812.00 ¥1399.00 ¥2685.00 ¥5867.00 ¥13922.00 | 11 | |
Se ha informado de que la EGCG, una catequina presente en el té verde, modula la respuesta al choque térmico. Puede dificultar la actividad de HSPA4L al afectar a la respuesta global de las proteínas de choque térmico. | ||||||
Triptolide | 38748-32-2 | sc-200122 sc-200122A | 1 mg 5 mg | ¥993.00 ¥2256.00 | 13 | |
Se ha demostrado que la triptolida induce la expresión de la proteína de choque térmico. Podría inhibir potencialmente la HSPA4L provocando una respuesta desequilibrada al estrés, lo que llevaría a una disminución de su actividad funcional. | ||||||
Heat Shock Protein Inhibitor I | 218924-25-5 | sc-221709 | 5 mg | ¥1072.00 | 5 | |
El KNK437 es un compuesto bencilideno lactámico que inhibe la síntesis de proteínas de choque térmico. Es probable que esta inhibición se extienda a HSPA4L, ya que forma parte de la familia de proteínas de choque térmico. | ||||||
Tryptanthrin | 13220-57-0 | sc-202844 sc-202844A | 1 mg 5 mg | ¥564.00 ¥2403.00 | ||
La triptantrina ha sido identificada como un inhibidor de la respuesta al choque térmico, lo que puede resultar en una disminución de la actividad de HSPA4L a través de la supresión de la respuesta al estrés celular. | ||||||