Los inhibidores de la HSP 90α pertenecen a una importante clase de compuestos químicos que interactúan con la proteína de choque térmico 90α (HSP 90α) y modulan su actividad. Las proteínas de choque térmico son un grupo crucial de proteínas chaperonas que facilitan el correcto plegamiento, estabilización y tráfico intracelular de otras proteínas, asegurando la homeostasis celular en condiciones normales y de estrés. La HSP 90α, un miembro clave de la familia de las proteínas de choque térmico, desempeña un papel fundamental en el correcto plegamiento de varias proteínas cliente, que intervienen en procesos celulares esenciales como la transducción de señales, la degradación de proteínas y la regulación del ciclo celular.
Los inhibidores dirigidos a la HSP 90α se caracterizan por su capacidad de unirse al sitio de unión al ATP de la proteína, que es vital para su función chaperona. Al unirse a este sitio, los inhibidores de la HSP 90α interrumpen la actividad ATPasa de la proteína, interfiriendo así en sus cambios conformacionales y provocando la desestabilización de los complejos proteicos cliente. Esta alteración tiene consecuencias de gran alcance para múltiples vías celulares, afectando a la estabilidad de numerosas proteínas cliente que dependen de la HSP 90α para su correcto plegamiento y función. Los investigadores han estudiado exhaustivamente estos inhibidores para desentrañar los intrincados mecanismos por los que interactúan con la HSP 90α, lo que ofrece pistas para intervenciones específicas en diversos contextos celulares. La exploración de los inhibidores de HSP 90α proporciona información valiosa sobre la compleja red de interacciones proteicas dentro de las células y abre posibilidades para el desarrollo de estrategias novedosas en diversas áreas de la investigación biomédica.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | ¥429.00 ¥654.00 ¥1151.00 ¥2279.00 | 8 | |
Se une a Hsp90 e inhibe la unión de ATP, alterando el plegamiento de la proteína cliente. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | ¥745.00 ¥1726.00 | 16 | |
Se une a Hsp90, impidiendo la unión al ATP y provocando la degradación de los clientes. | ||||||
17-DMAG | 467214-20-6 | sc-202005 | 1 mg | ¥2268.00 | 8 | |
Se une a Hsp90, provocando la degradación de la proteína cliente y efectos anticancerígenos. | ||||||
NVP-AUY922 | 747412-49-3 | sc-364551 sc-364551A sc-364551B sc-364551C sc-364551D sc-364551E | 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g 5 g | ¥1692.00 ¥2967.00 ¥8191.00 ¥15795.00 ¥32718.00 ¥124102.00 | 3 | |
Potente inhibidor de Hsp90, que provoca la degradación proteasomal de las proteínas cliente. | ||||||
BIIB 021 | 848695-25-0 | sc-364434 sc-364434A | 5 mg 25 mg | ¥1444.00 ¥7333.00 | ||
Inhibe la Hsp90, provocando la degradación de las proteínas cliente y posibles efectos anticancerígenos. | ||||||
Debio 0932 | 1061318-81-7 | sc-507516 | 10 mg | ¥3159.00 | ||
Se une a Hsp90 y deteriora su función, provocando la degradación de las proteínas cliente. | ||||||
AT13387 | 912999-49-6 | sc-364415 sc-364415A | 10 mg 50 mg | ¥6262.00 ¥18119.00 | ||
Se une a Hsp90, provocando la desestabilización de las proteínas cliente y su degradación. | ||||||