HSF3 Inhibidores
Los inhibidores comunes de HSF3 incluyen, entre otros, quercetina CAS 117-39-5, triptolida CAS 38748-32-2, inhibidor de la proteína de choque térmico I CAS 218924-25-5, KRIBB11 CAS 342639-96-7 y miricetina CAS 529-44-2.
Los inhibidores químicos del Factor de Transcripción de Choque Térmico 3 (HSF3) actúan a través de diversos mecanismos para impedir su función. La quercetina lo consigue estabilizando el HSF3 en un estado inactivo, impidiendo así su capacidad para trimerizarse y unirse al ADN. La triptolida sigue un camino similar, obstruyendo la actividad transcripcional de las proteínas de choque térmico al impedir que el HSF3 se una a las secuencias de elementos de choque térmico dentro del ADN. Esta interrupción afecta directamente a la expresión génica facilitada por HSF3. El KNK437 contribuye a este perfil inhibidor obstruyendo la respuesta de choque térmico, impidiendo eficazmente la activación y translocación nuclear del HSF3, que es crítica para la inducción de las proteínas de choque térmico. Por otra parte, la miricetina y la quercitrina interactúan con el HSF3 para impedir su actividad de unión al ADN.
Además, el mecanismo de inhibición del Celastrol implica la inducción de complejos de alto peso molecular de un factor de choque térmico estrechamente relacionado, lo que sugiere que afectaría de forma similar al HSF3, dando lugar a un estado transcripcionalmente inactivo. La emunina limita el HSF3 alterando modificaciones postraduccionales esenciales para la activación de este factor de transcripción. El galato de epigalocatequina (EGCG) se une a este grupo uniéndose al HSF3 e impidiendo los pasos críticos de activación y translocación nuclear. El Paeonol y la Tanshinona IIA también contribuyen a la inhibición del HSF3 interfiriendo en su proceso de activación, incluido el paso crucial de fosforilación en el caso del Paeonol y afectando a la actividad de unión al ADN en el caso de la Tanshinona IIA. Cada una de estas sustancias químicas, a través de sus distintas interacciones con HSF3, desempeña un papel en la inhibición de la función reguladora que desempeña en la expresión de las proteínas de choque térmico.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | ¥124.00 ¥192.00 ¥1218.00 ¥2764.00 ¥10357.00 ¥553.00 | 33 | |
La quercetina inhibe el factor de transcripción de choque térmico 3 (HSF3) al estabilizar el HSF3 en su forma inactiva. Se ha demostrado que la quercetina se une al dominio regulador del HSF e impide su trimerización, necesaria para la unión al ADN. | ||||||
Triptolide | 38748-32-2 | sc-200122 sc-200122A | 1 mg 5 mg | ¥993.00 ¥2256.00 | 13 | |
La triptolida inhibe el HSF3 impidiendo la actividad transcripcional de las proteínas de choque térmico. Se ha observado que inhibe la unión de HSF a secuencias de elementos de choque térmico (HSE) en el ADN, inhibiendo así la expresión génica mediada por HSF3. | ||||||
Heat Shock Protein Inhibitor I | 218924-25-5 | sc-221709 | 5 mg | ¥1072.00 | 5 | |
El KNK437 actúa como inhibidor del HSF3 bloqueando la respuesta al choque térmico. Inhibe la inducción de proteínas de choque térmico, probablemente al interactuar con el HSF e impedir su activación y translocación nuclear. | ||||||
KRIBB11 | 342639-96-7 | sc-507391 | 5 mg | ¥1072.00 | ||
KRIBB11 inhibe directamente la actividad transcripcional de HSF1 y, por extensión, cabe suponer que inhibe HSF3, ya que impide la formación de la forma activa de unión al ADN de HSF. | ||||||
Myricetin | 529-44-2 | sc-203147 sc-203147A sc-203147B sc-203147C sc-203147D | 25 mg 100 mg 1 g 25 g 100 g | ¥1072.00 ¥2076.00 ¥2877.00 ¥5641.00 ¥11305.00 | 3 | |
La miricetina inhibe el HSF3 al interactuar directamente con el factor de choque térmico e impedir su actividad de unión al ADN, inhibiendo así la actividad transcripcional de las proteínas de choque térmico que regula el HSF3. | ||||||
Celastrol, Celastrus scandens | 34157-83-0 | sc-202534 | 10 mg | ¥1749.00 | 6 | |
El celastrol inhibe el HSF3 induciendo la formación de complejos HSF1 de alto peso molecular, que son transcripcionalmente inactivos. Se supone que el celastrol afectaría de forma similar al HSF3, inhibiendo su actividad funcional. | ||||||
(−)-Epigallocatechin Gallate | 989-51-5 | sc-200802 sc-200802A sc-200802B sc-200802C sc-200802D sc-200802E | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g 10 g | ¥474.00 ¥812.00 ¥1399.00 ¥2685.00 ¥5867.00 ¥13922.00 | 11 | |
El galato de epigalocatequina inhibe el HSF3 uniéndose al HSF e impidiendo su activación y translocación nuclear, pasos necesarios para que el HSF3 inicie la transcripción de las proteínas de choque térmico. | ||||||
Paeonol | 552-41-0 | sc-205787 sc-205787A | 1 g 5 g | ¥372.00 ¥1805.00 | 1 | |
El Paeonol inhibe el HSF3 interfiriendo en la respuesta al choque térmico, potencialmente bloqueando la fosforilación del HSF, que es un paso regulador clave en la activación y función del HSF. | ||||||
Tanshinone IIA | 568-72-9 | sc-200932 sc-200932A | 5 mg 25 mg | ¥970.00 ¥3497.00 | 22 | |
La tanshinona IIA inhibe el HSF3 afectando a su activación y a su actividad de unión al ADN. Se sabe que inhibe la actividad de otros factores de transcripción y podría afectar de forma similar a la capacidad del HSF3 para promover la expresión de la proteína de choque térmico. | ||||||