HSC 70 Inhibidores

Los inhibidores comunes de la HSC 70 incluyen, entre otros, VER 155008, Pifitrina-μ CAS 64984-31-2, Inhibidor de la proteína de choque térmico I CAS 218924-25-5, Galato de (-)-epigalocatequina CAS 989-51-5 y Bisfenol A.

Los inhibidores de la HSC 70 pertenecen a una clase de compuestos que se dirigen a una chaperona molecular específica conocida como Heat Shock Cognate 70 (HSC 70). La HSC 70 es un miembro destacado de la familia de proteínas de choque térmico, que desempeña un papel fundamental en la homeostasis de las proteínas celulares y en el correcto plegamiento de los polipéptidos recién sintetizados. Estos inhibidores están diseñados para modular la actividad de la HSC 70 e interferir en sus funciones esenciales. La chaperona molecular HSC 70 se localiza principalmente en el citoplasma de las células y participa en diversos procesos celulares, como el plegamiento, el ensamblaje y el transporte de proteínas. Es especialmente crítica en condiciones de estrés, como el choque térmico y otras tensiones ambientales, en las que ayuda a prevenir la agregación de proteínas mal plegadas. La HSC 70 actúa junto con las cochaperonas y otras proteínas de choque térmico, formando colectivamente una compleja red que mantiene la proteostasis celular.

Los inhibidores de la HSC 70 ejercen sus efectos uniéndose a sitios específicos de la proteína chaperona, alterando así su funcionamiento normal. Al interferir en las interacciones de la HSC 70 con las proteínas clientes, estos inhibidores pueden modular las respuestas celulares al estrés e influir en las vías de plegamiento de las proteínas. Algunos inhibidores actúan uniéndose de forma competitiva al dominio de unión al ATP de la HSC 70, que es crucial para su actividad chaperona. Esta unión impide que la HSC 70 se una eficazmente a las proteínas cliente, lo que provoca una alteración de la dinámica de plegamiento de las proteínas dentro de la célula. La investigación sobre los inhibidores de la HSC 70 ha proporcionado información valiosa sobre los mecanismos fundamentales del plegamiento de proteínas y el control de calidad en las células. Comprender cómo interactúan estos inhibidores con el HSC 70 tiene implicaciones para abordar las enfermedades celulares de mal plegamiento de proteínas y mejorar nuestro conocimiento de las respuestas celulares al estrés.