HAPSTR2 Inhibidores
Los inhibidores comunes de HAPSTR2 incluyen, pero no se limitan a, estaurosporina CAS 62996-74-1, LY 294002 CAS 154447-36-6, SB 203580 CAS 152121-47-6, U-0126 CAS 109511-58-2 y SP600125 CAS 129-56-6.
Los inhibidores de HAPSTR2 abarcan una amplia gama de compuestos que interactúan con diversas vías de señalización celular, lo que en última instancia conduce a una disminución de la actividad de HAPSTR2. Los inhibidores de cinasas, como los que afectan a múltiples cinasas o los que se dirigen selectivamente a PI3K, MEK1/2, p38 MAP cinasa o JNK, desempeñan un papel fundamental en la modulación de los estados de fosforilación celular y las vías de respuesta al estrés que son cruciales para la funcionalidad de HAPSTR2. Cuando se inhiben estas quinasas, el paisaje de fosforilación alterado resultante afecta a las vías de señalización de estrés, lo que conduce a una reducción de la actividad de HAPSTR2. Además, la inhibición de la señalización mTOR mediante compuestos específicos tiene un profundo efecto sobre las vías de supervivencia y crecimiento celular a las que está asociada HAPSTR2, disminuyendo posteriormente su actividad.
También disminuyen la actividad de HAPSTR2 los inhibidores que alteran la proteostasis y el tráfico de vesículas, así como los que afectan a la proteína quinasa C y a la glicosilación ligada a N. Por ejemplo, los inhibidores del proteasoma y de la proteinasa C inhiben la actividad de HAPSTR2. Por ejemplo, la inhibición del proteasoma dificulta la degradación de las proteínas ubiquitinadas, influyendo así indirectamente en HAPSTR2 al perturbar las respuestas celulares al estrés que modula. Del mismo modo, la inhibición del factor de ADP-ribosilación por ciertos compuestos conduce a la interrupción del tráfico de vesículas, lo que a su vez puede afectar a la señalización intracelular crítica para el papel de HAPSTR2 en las respuestas al estrés. Además, los compuestos que inhiben selectivamente la proteína quinasa C pueden provocar la alteración de los eventos de señalización mediados por la PKC que HAPSTR2 puede regular. Por último, los agentes que impiden la glicosilación adecuada de las proteínas pueden inducir estrés en el retículo endoplásmico, poniendo en peligro el entorno de plegamiento de las proteínas y reduciendo indirectamente la función de HAPSTR2 a través de vías de respuesta al estrés celular comprometidas.
VER TAMBIÉN ....
Items 1 to 10 of 12 total
Mostrar:
| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Staurosporine | 62996-74-1 | sc-3510 sc-3510A sc-3510B | 100 µg 1 mg 5 mg | ¥925.00 ¥1692.00 ¥4377.00 | 113 | |
Es un potente inhibidor de las cinasas que altera múltiples vías de señalización, lo que conduce a estados de fosforilación alterados dentro de la célula. Esto puede inhibir indirectamente la actividad de HAPSTR2 al alterar la señalización dependiente de la fosforilación en la que participa. | ||||||
LY 294002 | 154447-36-6 | sc-201426 sc-201426A | 5 mg 25 mg | ¥1365.00 ¥4423.00 | 148 | |
Un inhibidor de la fosfoinositida 3-kinasa (PI3K) que impide la vía PI3K/AKT. A través de esta acción, puede inhibir indirectamente HAPSTR2 al impactar en los eventos de señalización corriente abajo que dependen de esta vía para la modulación de la respuesta al estrés. | ||||||
SB 203580 | 152121-47-6 | sc-3533 sc-3533A | 1 mg 5 mg | ¥993.00 ¥3858.00 | 284 | |
Un inhibidor de la MAP quinasa p38, que interviene en las respuestas celulares al estrés. Al inhibir la p38 MAP quinasa, el SB 203580 disminuye indirectamente la funcionalidad de HAPSTR2 al alterar las vías de señalización de la respuesta al estrés a las que está asociada HAPSTR2. | ||||||
U-0126 | 109511-58-2 | sc-222395 sc-222395A | 1 mg 5 mg | ¥711.00 ¥2719.00 | 136 | |
Un inhibidor selectivo de MEK1/2 que a su vez afecta a la vía ERK. Como HAPSTR2 está asociada a vías de respuesta al estrés, la inhibición de MEK1/2 interrumpe la señalización que podría disminuir indirectamente la actividad de HAPSTR2. | ||||||
SP600125 | 129-56-6 | sc-200635 sc-200635A | 10 mg 50 mg | ¥301.00 ¥1128.00 | 257 | |
Un inhibidor de la c-Jun N-terminal quinasa (JNK), que es otra proteína quinasa activada por el estrés. Al inhibir la JNK, el SP 600125 influye indirectamente en la actividad de la HAPSTR2 modulando las vías de respuesta al estrés a las que está asociada. | ||||||
Wortmannin | 19545-26-7 | sc-3505 sc-3505A sc-3505B | 1 mg 5 mg 20 mg | ¥745.00 ¥2471.00 ¥4705.00 | 97 | |
Este compuesto actúa como inhibidor de PI3K, lo que conduce a la interrupción de la vía PI3K/AKT, que es un regulador crítico de la supervivencia celular y de las respuestas al estrés, afectando así indirectamente a la actividad de HAPSTR2 vinculada a estas vías. | ||||||
PD 98059 | 167869-21-8 | sc-3532 sc-3532A | 1 mg 5 mg | ¥440.00 ¥1015.00 | 212 | |
Es un inhibidor selectivo de MEK, que se encuentra aguas arriba de ERK en la vía MAPK. El HAPSTR2, al estar implicado en la señalización de la respuesta al estrés, puede ver reducida su actividad indirectamente por el PD 98059 a través de la atenuación de la señalización de la vía MAPK. | ||||||
Lactacystin | 133343-34-7 | sc-3575 sc-3575A | 200 µg 1 mg | ¥1862.00 ¥6487.00 | 60 | |
Es un inhibidor del proteasoma que impide la degradación de las proteínas ubiquitinadas. Al perturbar la proteostasis, la lactacistina puede inhibir indirectamente la HAPSTR2 alterando los mecanismos de respuesta al estrés celular que modula. | ||||||
Rapamycin | 53123-88-9 | sc-3504 sc-3504A sc-3504B | 1 mg 5 mg 25 mg | ¥699.00 ¥1749.00 ¥3610.00 | 233 | |
Un inhibidor de mTOR que incide en las vías de crecimiento y supervivencia celular. Como la HAPSTR2 está implicada en las respuestas celulares al estrés, la rapamicina puede inhibir indirectamente su actividad alterando la vía de señalización mTOR. | ||||||
Chelerythrine chloride | 3895-92-9 | sc-3547 sc-3547A | 5 mg 25 mg | ¥993.00 ¥3509.00 | 17 | |
Es un inhibidor selectivo de la proteína quinasa C (PKC). La actividad de HAPSTR2 puede ser inhibida indirectamente por este compuesto a través de la interrupción de las vías de señalización mediadas por la PKC implicadas en las respuestas al estrés celular. | ||||||