Los inhibidores químicos de GLB1L3 incluyen una variedad de compuestos que se dirigen a la actividad similar a la glucosidasa de la proteína. La acarbosa y el miglitol son dos de estos inhibidores que actúan inhibiendo directamente las glucósido hidrolasas, a las que GLB1L3 es funcionalmente similar. Estos compuestos se unen específicamente a los sitios activos de enzimas como GLB1L3, obstruyendo así su capacidad para catalizar la hidrólisis de enlaces glicosídicos. La castanospermina y su profármaco, el Celgosivir, también ejercen su efecto inhibidor sobre GLB1L3 mediante un mecanismo similar. Se sabe que estos inhibidores se unen a las glucosidasas, y su interacción con GLB1L3 puede impedir la actividad enzimática normal que es fundamental para su función. La deoxinojirimicina y su análogo 1-Deoxinojirimicina comparten esta vía inhibitoria, en la que ocupan el sitio activo de GLB1L3, bloqueando así el acceso de moléculas sustrato.
Además, la isofagomina y la salbostatina destacan por su capacidad para inhibir las betaglucosidasas, lo que provoca una reducción de la actividad de GLB1L3 debido a la competencia en el sitio activo de la enzima. El epóxido de conduritol B destaca por su inhibición irreversible de las betaglucosidasas, lo que sugiere que su interacción con GLB1L3 provoca una inhabilitación permanente de la funcionalidad de la proteína. Se trata de un mecanismo distintivo en comparación con los inhibidores reversibles como los derivados del DNJ y la Nojirimicina, que pueden ser superados por sustratos naturales o eliminados para restaurar la función enzimática. Por último, se incluye la 2-Deoxi-D-glucosa como sustancia química que altera los procesos de glicosilación; aunque no es un inhibidor directo de GLB1L3, la alteración de la glicosilación puede provocar una disminución del plegamiento y la función adecuados de las glicoproteínas, incluidas enzimas como GLB1L3, reduciendo así su actividad dentro de la célula.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Acarbose | 56180-94-0 | sc-203492 sc-203492A | 1 g 5 g | ¥2505.00 ¥6690.00 | 1 | |
La acarbosa inhibe las glucósido hidrolasas que son enzimas a las que GLB1L3 se asemeja en su función, esto conduce a una inhibición directa de GLB1L3. | ||||||
Miglitol | 72432-03-2 | sc-221943 | 10 mg | ¥1783.00 | 1 | |
El miglitol actúa de forma similar a la acarbosa inhibiendo las glucósido hidrolasas, con lo que inhibe la actividad GLB1L3. | ||||||
Castanospermine | 79831-76-8 | sc-201358 sc-201358A | 100 mg 500 mg | ¥2031.00 ¥6995.00 | 10 | |
La castanospermina inhibe las glucosidasas, lo que puede provocar la inhibición de GLB1L3, que tiene una actividad similar a la glucosidasa. | ||||||
Deoxynojirimycin | 19130-96-2 | sc-201369 sc-201369A | 1 mg 5 mg | ¥812.00 ¥1602.00 | ||
La deoxinojirimicina inhibe las glucosidasas y podría inhibir directamente GLB1L3 bloqueando su sitio activo. | ||||||
Isofagomine D-Tartrate | 957230-65-8 | sc-207767 sc-207767A sc-207767C sc-207767B | 5 mg 10 mg 50 mg 25 mg | ¥4276.00 ¥8010.00 ¥22282.00 ¥13527.00 | ||
La isofagomina se dirige e inhibe las betaglucosidasas, inhibiendo potencialmente la GLB1L3 por competencia del sitio activo. | ||||||
Conduritol B Epoxide (CBE) | 6090-95-5 | sc-201356 sc-201356A sc-201356B sc-201356C sc-201356D sc-201356E sc-201356F | 5 mg 25 mg 50 mg 100 mg 250 mg 1 g 5 g | ¥857.00 ¥3046.00 ¥5528.00 ¥6927.00 ¥14497.00 ¥57651.00 ¥230266.00 | 12 | |
El epóxido de conduritol B inhibe irreversiblemente las betaglucosidasas, lo que puede conducir a la inhibición de la actividad enzimática de GLB1L3. | ||||||
2-Deoxy-D-glucose | 154-17-6 | sc-202010 sc-202010A | 1 g 5 g | ¥733.00 ¥2369.00 | 26 | |
La 2-Deoxi-D-glucosa actúa como un inhibidor glucolítico que puede inhibir indirectamente GLB1L3 al alterar los procesos de glicosilación. | ||||||
Celgosivir | 121104-96-9 | sc-488385 sc-488385A sc-488385B | 5 mg 25 mg 100 mg | ¥5923.00 ¥10176.00 ¥30461.00 | ||
El celgosivir es un profármaco de la castanospermina y puede inhibir las glucosidasas, que a su vez inhibirían la GLB1L3. | ||||||