Galactosidase Sustratos
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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N-Acetyl-D-lactosamine | 32181-59-2 | sc-281053 | 5 mg | ¥654.00 | ||
La N-acetil-D-lactosamina sirve de sustrato para las galactosidasas, facilitando la hidrólisis de los enlaces glicosídicos. Su configuración estructural, con un grupo acetilo, mejora la solubilidad y la reactividad en las vías enzimáticas. La estereoquímica del compuesto permite interacciones específicas enzima-sustrato, optimizando la afinidad de unión. Los estudios cinéticos revelan su papel en la modulación de las velocidades de reacción, mientras que su capacidad para participar en procesos de reconocimiento molecular subraya su importancia en la biología de los glicanos. | ||||||
8-Hydroxyquinoline-b-D-galactopyranoside | 113079-84-8 | sc-281503 sc-281503A | 1 g 5 g | ¥1692.00 ¥5077.00 | ||
El 8-hidroxiquinoleína-b-D-galactopiranósido actúa como sustrato de las galactosidasas, presentando interacciones moleculares únicas debidas a sus moléculas hidroxilo y quinoleína. Las características estructurales del compuesto favorecen la unión selectiva, aumentando la especificidad enzimática. Su reactividad se ve influida por la presencia del grupo hidroxi, que puede estabilizar los estados de transición durante la hidrólisis. Además, la capacidad del compuesto para formar enlaces de hidrógeno desempeña un papel crucial a la hora de facilitar la actividad enzimática e influir en la cinética de la reacción. | ||||||
5-Bromo-4-chloro-3-indolyl α-D-galactopyranoside | 107021-38-5 | sc-278107 | 1 g | ¥4310.00 | ||
El 5-bromo-4-cloro-3-indolil α-D-galactopiranósido sirve como sustrato para las galactosidasas, caracterizado por su estructura de indol que potencia las interacciones hidrofóbicas con el sitio activo de la enzima. Los sustituyentes halógenos contribuyen a unas propiedades electrónicas únicas, que influyen en la reactividad y estabilidad del compuesto durante la hidrólisis enzimática. Su distinta conformación molecular permite una estabilización eficaz del estado de transición, optimizando la velocidad de reacción y la especificidad en las vías enzimáticas. | ||||||