Los inhibidores de FNBP4 representan una clase de compuestos químicos dirigidos contra la proteína de unión a formina 4 (FNBP4), una proteína implicada en procesos celulares como la organización del citoesqueleto y la señalización intracelular. Se sabe que la FNBP4 interactúa con varios componentes del citoesqueleto de actina, una estructura crítica dentro de las células que facilita el movimiento, el mantenimiento de la forma y el transporte intracelular. Al inhibir FNBP4, estos compuestos pueden interrumpir la interacción entre FNBP4 y la actina u otras proteínas asociadas, lo que provoca alteraciones en la dinámica del citoesqueleto. Esto puede afectar a procesos celulares como la migración, la división y la endocitosis. Los mecanismos precisos por los que los inhibidores de FNBP4 afectan a estos procesos son un tema de investigación en curso, centrándose en las interacciones moleculares entre FNBP4 y sus socios de unión, así como los efectos posteriores sobre la arquitectura celular y la función.El diseño y desarrollo de inhibidores de FNBP4 implican una combinación de modelado computacional, química sintética y ensayos bioquímicos. Los estudios estructurales de FNBP4 han proporcionado información sobre los sitios de unión y los cambios conformacionales inducidos por estos inhibidores, guiando el diseño racional de compuestos más potentes y selectivos. Para evaluar la eficacia de estos inhibidores en la modulación de la actividad de FNBP4 se suelen emplear ensayos in vitro, a menudo utilizando proteínas purificadas o sistemas celulares para monitorizar los cambios en la dinámica del citoesqueleto. Además, se emplean técnicas avanzadas como la cristalografía de rayos X y la espectroscopia de RMN para dilucidar las interacciones de unión a nivel atómico, lo que ofrece una visión detallada de cómo estos inhibidores interactúan con FNBP4. La investigación en curso pretende refinar la especificidad y potencia de estos inhibidores mediante la exploración de análogos estructurales y derivados, contribuyendo en última instancia a una comprensión más profunda del papel de FNBP4 en la biología celular y las implicaciones más amplias de su inhibición.
| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | ¥2933.00 ¥9014.00 | 36 | |
Interrumpe la polimerización de la actina. Al impedir que los monómeros de actina se unan al filamento, podría perturbar la función de FNBP4, que se cree que se asocia a la dinámica de la actina. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | ¥1636.00 ¥4987.00 | 64 | |
Se une al extremo positivo de los filamentos de actina, bloqueando tanto la asociación como la disociación de las subunidades. Esta perturbación en la estructura de la actina podría obstaculizar la función regular de FNBP4. | ||||||
Nocodazole | 31430-18-9 | sc-3518B sc-3518 sc-3518C sc-3518A | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg | ¥654.00 ¥936.00 ¥1579.00 ¥2730.00 | 38 | |
Despolimeriza los microtúbulos, lo que, a su vez, puede causar efectos indirectos en la dinámica de la actina. Esto puede afectar a FNBP4 al perturbar la diafonía entre las redes de actina y microtúbulos. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | ¥2053.00 ¥7818.00 | 88 | |
Al inhibir la quinasa asociada a Rho (ROCK), influye en la contractilidad de la actomiosina. Los cambios en la tensión de la actomiosina pueden afectar a las interacciones de FNBP4 o a su actividad en la remodelación de la actina. | ||||||
(±)-Blebbistatin | 674289-55-5 | sc-203532B sc-203532 sc-203532A sc-203532C sc-203532D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | ¥2019.00 ¥3464.00 ¥5133.00 ¥10425.00 ¥19055.00 | 7 | |
Inhibe específicamente la actividad ATPasa de la miosina II. Una alteración de las interacciones actina-miosina podría modificar el contexto celular en el que actúa FNBP4. | ||||||
CK 666 | 442633-00-3 | sc-361151 sc-361151A | 10 mg 50 mg | ¥3554.00 ¥11508.00 | 5 | |
Al inhibir el complejo Arp2/3, impide la ramificación de la actina. Una estructura de actina simplificada puede influir en las funciones e interacciones de FNBP4. | ||||||
SMIFH2 | 340316-62-3 | sc-507273 | 5 mg | ¥1579.00 | ||
Se dirige directamente a las forminas, inhibiendo potencialmente el ensamblaje de actina mediado por forminas. Esto puede afectar a las interacciones de FNBP4 con las forminas u otras proteínas asociadas a la actina. | ||||||
ML 141 | 71203-35-5 | sc-362768 sc-362768A | 5 mg 25 mg | ¥1512.00 ¥5664.00 | 7 | |
Inhibe Cdc42, afectando así a la ramificación y polarización de la actina. Esta estructura de actina alterada podría influir en la funcionalidad de FNBP4. | ||||||
ML-7 hydrochloride | 110448-33-4 | sc-200557 sc-200557A | 10 mg 50 mg | ¥1004.00 ¥2956.00 | 13 | |
Al inhibir la cadena ligera de miosina quinasa (MLCK), afecta a los cambios impulsados por la fosforilación en la contractilidad de la actomiosina, lo que puede influir indirectamente en la actividad de FNBP4. | ||||||
IPA 3 | 42521-82-4 | sc-204016 sc-204016A | 5 mg 50 mg | ¥1038.00 ¥5066.00 | 6 | |
Al inhibir la quinasa PAK1, modula los procesos de remodelación de la actina. Esto puede afectar al contexto o a las vías en las que actúa FNBP4. | ||||||