FAT1 Inhibidores

Los inhibidores comunes de FAT1 incluyen, entre otros, Cisplatino CAS 15663-27-1, Bleomicina CAS 11056-06-7, Etopósido (VP-16) CAS 33419-42-0, Fluorouracilo CAS 51-21-8 y Y-27632, base libre CAS 146986-50-7.

Los inhibidores de FAT1 son una clase de compuestos químicos que se dirigen a la proteína FAT1, miembro de la familia de las cadherinas, y modulan su actividad. La proteína FAT1 es una cadherina atípica, caracterizada por su dominio extracelular extraordinariamente grande, que incluye numerosas repeticiones de cadherina y un dominio intracelular distinto que puede interactuar con diversas moléculas de señalización. La inhibición de FAT1 puede provocar alteraciones en procesos celulares como la adhesión, la migración y la polaridad celular, dado que FAT1 está intrínsecamente implicada en la regulación de estas vías. FAT1 es un componente crucial de la vía de señalización Hippo, que desempeña un papel importante en el control de la proliferación celular y la apoptosis. Mediante la inhibición de FAT1, estos agentes químicos pueden influir en los eventos de señalización posteriores dentro de esta vía, lo que potencialmente conduce a modificaciones en el comportamiento celular.Desde una perspectiva estructural, los inhibidores de FAT1 a menudo poseen marcos moleculares únicos diseñados para interactuar con regiones específicas de la proteína FAT1. Estos inhibidores pueden ser moléculas pequeñas o productos biológicos más grandes diseñados para unirse a los dominios extracelulares de cadherina o a los segmentos intracelulares que participan en las interacciones proteína-proteína. El diseño de estos inhibidores suele implicar estudios detallados de la relación estructura-actividad (SAR) para optimizar su afinidad de unión y su selectividad por FAT1 frente a otros miembros de la familia de las cadherinas. Esta selectividad es crucial porque la familia de las cadherinas es muy amplia y las interacciones con otras cadherinas podrían tener efectos no deseados. La interacción precisa entre los inhibidores de FAT1 y su proteína diana puede dilucidarse mediante técnicas como la cristalografía de rayos X o la criomicroscopía electrónica, que proporcionan datos estructurales de alta resolución. Estos datos son muy valiosos para comprender la dinámica molecular de la inhibición de FAT1 y guiar el diseño de inhibidores de nueva generación con mayor especificidad y eficacia en la modulación de las vías celulares diana.