F1-ATPase Inhibidores
Los inhibidores comunes de la F1-ATPasa incluyen, pero no se limitan a, Oligomycin A CAS 579-13-5, Venturicidin A CAS 33538-71-5, Bafilomycin A1 CAS 88899-55-2, DCC CAS 538-75-0 y TBTC CAS 1461-22-9.
Los inhibidores químicos de la F1-ATPasa actúan a través de diversos mecanismos para impedir la capacidad de la enzima para sintetizar ATP. La oligomicina A, por ejemplo, se une selectivamente a la subunidad OSCP de la F1-ATPasa, deteniendo eficazmente el flujo de protones a través de la unidad F0, que es esencial para la función de síntesis de ATP de la enzima. Del mismo modo, la venturicidina A interrumpe la translocación de protones al dirigirse al componente F0 del complejo ATP sintasa, inhibiendo así la actividad de la enzima. La bafilomicina A1, aunque es principalmente un inhibidor de la H+-ATPasa de tipo vacuolar, puede afectar indirectamente a la F1-ATPasa al alterar el gradiente de protones. Este gradiente es crucial para mantener el equilibrio ácido-base y el potencial de membrana necesarios para el funcionamiento de la F1-ATPasa. La DCCD, o N,N'-Diciclohexilcarbodiimida, se une covalentemente a los grupos carboxilo de los residuos de aminoácidos del componente F0, bloqueando el transporte de protones y, por tanto, la síntesis de ATP por la F1-ATPasa.
Siguiendo con el tema de la inhibición, el cloruro de tributilestaño interactúa con el complejo proteico que contiene la F1-ATPasa, modificando su conformación e inhibiendo la síntesis de ATP. La quercetina compite con el ATP por los sitios de unión de la F1-ATPasa, obstaculizando la acción catalítica de la enzima. La aurovertina B se dirige a la subunidad beta, inhibiendo directamente la actividad catalítica de la enzima. La bedaquilina se une a la subunidad c del complejo F0, interfiriendo con el gradiente de protones y, en consecuencia, con la funcionalidad de la ATPasa F1, mientras que la efrapeptina impide los cambios conformacionales necesarios dentro de la porción F1 del complejo enzimático. Por último, agentes como el resveratrol y la azida sódica afectan a la F1-ATPasa alterando la estructura de la enzima o uniéndose a los centros metálicos cruciales para la catálisis, impidiendo así la capacidad de la enzima para producir ATP.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Oligomycin A | 579-13-5 | sc-201551 sc-201551A sc-201551B sc-201551C sc-201551D | 5 mg 25 mg 100 mg 500 mg 1 g | ¥1974.00 ¥6769.00 ¥13301.00 ¥57538.00 ¥103569.00 | 26 | |
La oligomicina A se une a la subunidad OSCP (proteína que confiere sensibilidad a la oligomicina) de la F1-ATPasa, inhibiendo específicamente el flujo de protones a través de la unidad F0, esencial para la actividad ATP sintasa de la F1-ATPasa, lo que conduce a la inhibición funcional de la síntesis de ATP. | ||||||
Venturicidin A | 33538-71-5 | sc-202380 sc-202380A | 1 mg 5 mg | ¥2290.00 ¥5246.00 | ||
La venturicidina A interfiere en la translocación de protones a través del componente F0 del complejo ATP sintasa, lo que conduce a la inhibición de la síntesis de ATP por la F1-ATPasa, ya que el gradiente de protones es necesario para su funcionamiento. | ||||||
Bafilomycin A1 | 88899-55-2 | sc-201550 sc-201550A sc-201550B sc-201550C | 100 µg 1 mg 5 mg 10 mg | ¥1083.00 ¥2821.00 ¥8462.00 ¥16111.00 | 280 | |
La bafilomicina A1 es un inhibidor específico de la H+-ATPasa de tipo vacuolar. Al interrumpir el gradiente de protones mantenido por la V-ATPasa, inhibe indirectamente la F1-ATPasa al alterar el equilibrio ácido-base general y el potencial de membrana, que son críticos para la función de la F1-ATPasa. | ||||||
DCC | 538-75-0 | sc-239713 sc-239713A | 25 g 100 g | ¥801.00 ¥2302.00 | 3 | |
El DCCD actúa uniéndose covalentemente a los grupos carboxilo de los residuos de aminoácidos del componente F0 de la ATP sintasa, que está en estrecha interacción con la F1-ATPasa, inhibiendo la función de la enzima al bloquear el transporte de protones, que es fundamental para la síntesis de ATP llevada a cabo por la F1-ATPasa. | ||||||
TBTC | 1461-22-9 | sc-251105 | 5 g | ¥530.00 | ||
El cloruro de tributilestaño inhibe la actividad de la ATPasa mitocondrial al unirse al complejo proteico que incluye la F1-ATPasa, afectando a su conformación y, por tanto, a su actividad enzimática, lo que impide directamente la síntesis de ATP. | ||||||
Diethylstilbestrol | 56-53-1 | sc-204720 sc-204720A sc-204720B sc-204720C sc-204720D | 1 g 5 g 25 g 50 g 100 g | ¥790.00 ¥3170.00 ¥6047.00 ¥12139.00 ¥24166.00 | 3 | |
Se ha descubierto que el dietilestilbestrol, un estrógeno sintético no esteroideo, inhibe la actividad de la F1-ATPasa mitocondrial al interferir con la estructura y la función de la proteína, lo que conduce a una reducción de la síntesis de ATP. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | ¥124.00 ¥192.00 ¥1218.00 ¥2764.00 ¥10357.00 ¥553.00 | 33 | |
La quercetina puede inhibir la F1-ATPasa al competir con el ATP por los sitios de unión de la enzima, obstaculizando así la capacidad de la enzima para catalizar la síntesis de ATP. | ||||||
Aphidicolin | 38966-21-1 | sc-201535 sc-201535A sc-201535B | 1 mg 5 mg 25 mg | ¥925.00 ¥3385.00 ¥12207.00 | 30 | |
Aurovertin B se une a la subunidad beta de la F1-ATPasa, inhibiendo su actividad catalítica, lo que resulta en la inhibición de la síntesis de ATP. | ||||||
Resveratrol | 501-36-0 | sc-200808 sc-200808A sc-200808B | 100 mg 500 mg 5 g | ¥677.00 ¥2087.00 ¥4118.00 | 64 | |
Se ha demostrado que el resveratrol inhibe la actividad de la F1-ATPasa, posiblemente alterando la estructura de la enzima o la estabilidad del potencial de membrana mitocondrial, que es crítico para el funcionamiento de la ATP sintasa. | ||||||
Sodium azide | 26628-22-8 | sc-208393 sc-208393B sc-208393C sc-208393D sc-208393A | 25 g 250 g 1 kg 2.5 kg 100 g | ¥474.00 ¥1715.00 ¥4344.00 ¥9533.00 ¥993.00 | 8 | |
La azida sódica inhibe la síntesis de ATP al unirse a los centros metálicos de la F1-ATPasa, en particular a los que son esenciales para la actividad catalítica de la enzima, inhibiendo así directamente su función en la producción de ATP. | ||||||