ERAP2 Inhibidores

Los inhibidores comunes de ERAP2 incluyen, pero no se limitan a L-Leucina CAS 61-90-5, Bestatina CAS 58970-76-6, Clorhidrato de Amastatina CAS 100938-10-1 y Actinonina CAS 13434-13-4.

Los inhibidores químicos de ERAP2 pueden obstruir su función por varios mecanismos, principalmente uniéndose a su sitio activo, que es esencial para la actividad aminopeptidasa de la enzima responsable de recortar los péptidos. La DG013A, por ejemplo, se une directamente al sitio activo de la ERAP2, impidiendo eficazmente que la proteína procese péptidos antigénicos. Del mismo modo, L-Leucinethiol y Bestatin funcionan como inhibidores competitivos, ocupando el sitio activo de ERAP2 y obstaculizando así la escisión de sustratos peptídicos. La amastatina funciona de forma similar, adhiriéndose al sitio activo e impidiendo la capacidad de ERAP2 para cortar péptidos. Estos inhibidores imitan esencialmente la estructura de los sustratos o el estado de transición de la hidrólisis peptídica, bloqueando así la función catalítica de ERAP2.

PAQ-22 y KYP-2047 también se dirigen al sitio activo de ERAP2, pero pueden hacerlo con una selectividad que podría proporcionar una inhibición más matizada, adaptando específicamente la interacción a los aspectos únicos del dominio de unión a péptidos de ERAP2. PL-1 actúa de forma similar, uniéndose selectivamente al sitio activo e impidiendo la actividad aminopeptidasa de ERAP2. JMV-390-1 adopta un enfoque ligeramente diferente al dirigirse al motivo de unión al zinc que es fundamental para la actividad enzimática de ERAP2. CHR-2863 y Actinonin, por su parte, interfieren con el sitio catalítico de ERAP2: CHR-2863 mediante interacción directa y Actinonin imitando el estado de transición, lo que bloquea eficazmente el sitio activo de la enzima. GLPG-0778 y KB-R7785 completan la lista de inhibidores al unirse competitivamente al sitio activo, asegurando que ERAP2 sea incapaz de desempeñar su papel en la edición de péptidos, que es un paso crucial en el proceso de respuesta inmunitaria.