ENSMUSG00000071517 Inhibidores

Los inhibidores comunes de ENSMUSG00000071517 incluyen, entre otros, el clorhidrato de AEBSF CAS 30827-99-7, el mesilato de gabexato CAS 56974-61-9, el mesilato de nafamostat CAS 82956-11-4, el mesilato de camostat CAS 59721-29-8 y la benzamidina CAS 618-39-3.

En el ámbito de la inhibición de proteasas, los inhibidores de serina proteasas son una amplia clase química que incluye diversos compuestos capaces de detener la actividad enzimática de las serina proteasas. Estos inhibidores funcionan a través de diversos mecanismos, a menudo dirigidos al sitio activo de la enzima, que es crucial para su función proteolítica. Por ejemplo, el AEBSF (fluoruro de 4-(2-aminoetil) bencenosulfonilo) es un conocido inhibidor irreversible que se une covalentemente al residuo de serina dentro del sitio activo, bloqueando eficazmente el acceso al sustrato y la actividad enzimática. Del mismo modo, el mesilato de gabexato y el mesilato de nafamostat actúan como inhibidores sintéticos, siendo este último conocido por formar un enlace covalente transitorio con la serina activa, inactivando así la enzima. El mesilato de camostat, por otra parte, es reconocido por su unión reversible a proteasas similares a la tripsina, lo que sugiere una afinidad similar por el sitio activo de PRSS3.

Otros compuestos, como la benzamidina, exhiben su acción inhibidora uniéndose competitivamente a los sitios activos de las serina proteasas. Los inhibidores peptídicos como la aprotinina funcionan obstruyendo físicamente el sitio activo, impidiendo así la entrada de sustrato. Se cree que la leupeptina y la antipaina, ambos inhibidores reversibles, interactúan con los sitios activos de serina proteasas similares a la tripsina, lo que implica que pueden interactuar con el PRSS3 de manera comparable. La quimostatina, que normalmente inhibe las proteasas similares a la quimotripsina, también depende de la unión reversible para ejercer su efecto. Aunque la pepstatina A se dirige principalmente contra las proteasas aspárticas, también ha mostrado actividad contra las serina proteasas. Aunque el E-64 es principalmente un inhibidor de la cisteína proteasa, su estructura le permite mostrar efectos sobre la serina proteasa en determinadas condiciones experimentales. Cada uno de estos inhibidores emplea un enfoque distinto para obstaculizar la actividad catalítica de las serina proteasas, formando algunos complejos estables e irreversibles y otros interacciones temporales que pueden revertirse en condiciones específicas. La inhibición de las serina proteasas por estas sustancias químicas se basa en su capacidad para interactuar con la enzima, ya sea en el sitio activo o en un sitio alostérico, alterando la conformación y la función de la enzima.