CYP2D34 Inhibidores

Los inhibidores comunes de CYP2D34 incluyen, entre otros, Quinidina CAS 56-54-2, Fluoxetina CAS 54910-89-3, Paroxetina CAS 61869-08-7, Ritonavir CAS 155213-67-5 y Haloperidol CAS 52-86-8.

Los inhibidores químicos de CYP2D34 incluyen una serie de compuestos que se unen directamente al sitio activo de la enzima, obstruyendo así su función metabólica normal. La quinidina, por ejemplo, es conocida por su capacidad de unirse competitivamente al CYP2D34, impidiendo eficazmente el metabolismo de los sustratos que se produciría normalmente. Del mismo modo, la fluoxetina ocupa el sitio activo de la CYP2D34, lo que inhibe la función de la enzima al impedir la interacción con el sustrato. La paroxetina opera según el mismo principio, uniéndose al sitio activo e impidiendo la actividad enzimática normal que normalmente facilitaría el metabolismo del sustrato. La metadona también interactúa con la CYP2D34 en el sitio activo, lo que provoca una reducción de la actividad de la enzima y la consiguiente disminución del procesamiento de sustratos.

El ritonavir es otro inhibidor que se dirige al CYP2D34, uniéndose directamente a la enzima e interfiriendo en sus actividades metabolizadoras características. El haloperidol disminuye la eficacia catalítica del CYP2D34 mediante la inhibición directa en el sitio activo de la enzima, lo que altera su función normal. La acción de la difenhidramina y la clorfeniramina como inhibidores competitivos les permite reducir la capacidad metabólica del CYP2D34 al ocupar el mismo sitio al que normalmente se unirían los sustratos. La codeína compite con los sustratos endógenos por unirse al sitio activo del CYP2D34, lo que provoca una disminución de la actividad enzimática y la consiguiente disminución del metabolismo. El dextrometorfano también inhibe la actividad metabólica normal del CYP2D34 al unirse al sitio activo del enzima, impidiendo el procesamiento metabólico habitual. Tanto el bufuralol como la ajmalicina ejercen su acción inhibidora mediante mecanismos similares, interactuando competitivamente con el sitio activo del CYP2D34, lo que bloquea la interacción con el sustrato y reduce la actividad global del enzima. Cada una de estas sustancias químicas demuestra un efecto inhibidor directo sobre la CYP2D34 mediante interacciones específicas en su sitio activo, lo que conduce a una disminución general de la capacidad de la enzima para procesar sus sustratos.