CYP2D26 Inhibidores

Los inhibidores comunes de CYP2D26 incluyen, entre otros, Quinidina CAS 56-54-2, Fluoxetina CAS 54910-89-3, Paroxetina CAS 61869-08-7, Amiodarona CAS 1951-25-3 y Haloperidol CAS 52-86-8.

Los inhibidores químicos del CYP2D26 incluyen una serie de compuestos que interactúan con el enzima para impedir su función metabólica. La quinidina, un conocido inhibidor del CYP2D26, se une competitivamente al sitio activo del enzima, que es crucial para el metabolismo de diversos sustratos, impidiendo así que éstos sean metabolizados. Del mismo modo, la fluoxetina y la paroxetina exhiben sus efectos inhibidores ocupando el sitio activo de CYP2D26, lo que conduce a una reducción de la actividad de la enzima. Esta inhibición competitiva es un mecanismo común por el que estos fármacos bloquean las capacidades metabólicas de CYP2D26, asegurando que los sustratos normalmente metabolizados por CYP2D26 queden sin procesar.

Otros inhibidores, como la ajmalicina y la amiodarona, se unen directamente al CYP2D26, lo que provoca un bloqueo del sitio activo de la enzima. Esta unión impide el acceso y procesamiento de los sustratos naturales de la enzima, inhibiendo eficazmente la función del CYP2D26. El haloperidol y el ritonavir también se adhieren a este modo de inhibición al interactuar directamente con el sitio activo de la CYP2D26, lo que disminuye la capacidad de la enzima para llevar a cabo sus reacciones metabólicas normales. Compuestos como la difenhidramina, la clorfeniramina, el bupropión, la sertralina y la metadona son otros ejemplos de sustancias químicas que inhiben el CYP2D26 mediante la unión directa al sitio activo. Esta interacción directa dificulta la conversión de sustratos por la CYP2D26, mostrando una estrategia consistente entre varios inhibidores químicos para reducir el rendimiento metabólico de esta enzima. Cada una de estas sustancias químicas se une de una manera que compite con los sustratos naturales de CYP2D26, asegurando que la actividad de la enzima se vea obstaculizada y los sustratos permanezcan inalterados.