CPB Inhibidores

Los inhibidores comunes de la CPB incluyen, entre otros, la Benzamidina CAS 618-39-3, el Fluoruro de Fenilmetilsulfonilo CAS 329-98-6, la L-Lisina CAS 56-87-1, la TPCK CAS 402-71-1 y la Aprotinina CAS 9087-70-1.

Los inhibidores químicos de la CPB pueden caracterizarse por su capacidad para comprometerse con el sitio activo de la proteína y alterar su función a través de diversos mecanismos. La benzamidina, por ejemplo, es un inhibidor reversible que compite con los sustratos naturales por el sitio activo de la CPB, impidiendo la hidrólisis de los enlaces peptídicos, que es la acción fundamental de esta serina proteasa. Del mismo modo, el fluoruro de fenilmetilsulfonilo (PMSF) y el fluorofosfato de diisopropilo (DFP) actúan modificando covalentemente el residuo de serina esencial en el sitio activo de la CPB. Esta modificación es estable para el PMSF y resulta en la fosforilación del residuo de serina para el DFP, conduciendo ambos a la inhibición funcional de la actividad enzimática del CPB. Además, la Nα-p-tosil-L-lisina clorometil cetona (TLCK) y la Nα-p-tosil-L-fenilalanina clorometil cetona (TPCK) son conocidas por su unión irreversible a este residuo de serina crucial, siendo la TLCK diana de las serina proteasas tipo tripsina y la TPCK diana de las proteasas tipo quimotripsina, impidiendo así que la CPB se enganche a sus sustratos.

Los inhibidores α1-Antitripsina y Aprotinina ejercen su efecto inhibidor sobre la CPB uniéndose directamente a su sitio activo, lo que impide que la proteína interactúe con sus sustratos específicos. Estos inhibidores, al igual que el polipéptido Aprotinina, forman complejos estables que resultan en el bloqueo de la actividad proteolítica de la CPB. Por otro lado, los inhibidores sintéticos como el mesilato de Gabexato, el mesilato de Nafamostat y el mesilato de Camostat se unen reversiblemente al sitio activo de la CPB, lo que conduce a la inhibición de la función de la enzima. Estos inhibidores sintéticos son conocidos por su amplia especificidad hacia las serina proteasas, por lo que influyen en la actividad de la CPB impidiendo la escisión de los enlaces peptídicos. Por último, los inhibidores basados en péptidos como Leupeptin y Antipain interactúan con la CPB uniéndose covalentemente al residuo de serina dentro del sitio activo, ofreciendo así una inactivación temporal o permanente de la función proteolítica de la proteína, respectivamente. Estos inhibidores logran su efecto obstruyendo el acceso de sustratos naturales al sitio activo de la CPB, asegurando la inhibición de su actividad enzimática.